Amilase -egenskaper, klassifisering, struktur, funksjoner

Amylase Det er betegnelsen som brukes til å identifisere en viktig gruppe enzymer som er ansvarlig for hydrolyse av glukosidbindinger mellom glukosemolekyler som er til stede i karbohydrater, for eksempel stivelse og andre relatert, som er inntatt i kostholdet til mange levende organismer.

Denne typen enzymer produseres av bakterier, sopp, dyr og planter, der de i utgangspunktet katalyserer de samme reaksjonene og har varierte funksjoner, hovedsakelig relatert til energimetabolisme.

Grafisk representasjon av en Alpha Amilase of Animal Origin (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD -ansatte ved European Bioinformatics Institute [Public Domain] via Wikimedia Commons)

Produktene fra hydrolysereaksjonene til glukosidbindingene kan betraktes som karakteristiske for hver type amylolitisk enzym, så mange ganger er dette en viktig parameter for klassifisering.

Betydningen av disse enzymene, antroposentrisk sett, er ikke bare fysiologisk, siden denne typen enzymer for tiden har stor bioteknologisk transcendens både i industriell produksjon av mat, papir, tekstiler, sukker og andre.

Begrepet "amylase" stammer fra det greske "Amylon"", som betyr stivelse, og ble myntet i 1833 av forskere Payen og Persoz, som studerte de hydrolytiske reaksjonene til dette enzymet på stivelsen.

[TOC]

Kjennetegn

Noen amylaser i naturen er multimerisk, for eksempel ß-amylase søt søtpoteter, som oppfører seg som en Tetroar. Imidlertid er den omtrentlige molekylvekten til amylasemonomerer for 50 kDa -området.

Generelt har både grønnsaksenzymer og dyr en relativt "vanlig" aminosyresammensetning og har optimale pH -aktiviteter mellom 5.5 og 8 enheter (å være de mest aktive dyramylasene for pH mer nøytral).

Amilasas er enzymer som er i stand til å hydrolysere glukosidbindinger av et stort antall polysakkarider, som generelt produserer disakkarider, men er ikke i stand til å hydrolysere komplekser som cellulose.

Kan tjene deg: disakkarider: egenskaper, struktur, eksempler, funksjoner

Substrategenskaper

Årsaken til at amilasas er så viktige, spesielt i fordøyelsen av karbohydrater, er relatert til den allestedsnærværende tilstedeværelsen av deres naturlige underlag (stivelse) i vevene til "høyere" grønnsaker, som fungerer som en kilde til mat for flere typer typer av typer typer typer typer typer dyr og mikroorganismer.

Dette polysakkaridet er sammensatt av to makromolekylære komplekser kjent som amylose (uoppløselig) og amylopectin (oppløselig). Amilosa-deler består av lineære glukoseavfallslinjer forent av α-1,4 lenker og blir nedbrutt av α-amylaser.

Amilpectin er en forbindelse med høy molekylvekt, den består av forgrenede glukoseavfallskjeder forent av α-1,4 bindinger, hvis konsekvenser opprettholdes av α-1,6 bindinger.

Klassifisering

Amilasas -enzymer er klassifisert i henhold til stedet der de er i stand til å bryte glukosidbindinger som endoamilasas eller exoamilasa. De første hydrolyz -koblingene i interne karbohydraterområder, mens sistnevnte bare kan katalysere hydrolysen av avfall i endene av polysakkarider.

I tillegg er den tradisjonelle klassifiseringen relatert til stereokjemien til reaksjonsproduktene, så disse proteinene med enzymatisk aktivitet er også klassifisert som α-amylaser, ß-amylaser eller y-amylaser.

-A-amylasene (α-1,4-glukan.

-Β-amylasene (α-1,4-glukan maltohydroles) er vegetabilske eksoamilasaser som virker på bindinger på de ikke-reduserende ytterpunktene av polysakkarider som stivelse og hvis hydrolytiske produkter er β-maltose-rester.

-Endelig er y-amylasene en tredje klasse av amylaser også kalt glucoamilasas (α-1,4-glykan glykohydroles) som, som β-amylaser, er eksoamilasas som er i stand til å fjerne enkle glukoseenhet deres konfigurasjon.

Denne siste klassen av enzymer kan hydrolysere både α-1,4 bindinger og α, 1-6 lenker, og vri underlag og D-glukosa-stivelse. Hos dyr er de hovedsakelig i levervev.

Kan tjene deg: virulensfaktorer

Gjeldende klassifisering

Med bruk av de nye biokjemiske analyseteknikkene til både enzymer og deres underlag og produkter, har visse forfattere bestemt at det er minst seks typer amylaous enzymer:

1-endoamilasas som hydrolyserer glukosidiske koblinger α-1,4 og som kan "hoppe over" (hopp "(bypass) Koblinger α-1,6. Eksempel på denne gruppen er a-amylasene.

2-exoamilasas som er i stand til hydrolys. Gruppeeksempel er ß-amylaser.

3-Exoamilasas som er i stand til å hydrolysere α-1,4 og α-1,6 bindinger som ammiloglukosidaser (Glacoamilasas) og andre exoamilasas.

 4-amylaser som bare hydrolyserer glukosidiske koblinger α-1,6. I denne gruppen er "de -ramifying" enzymer og andre kjent som pululanaas.

5-amylaser som a-glukosidaser, som fortrinnsvis hydrolyserer a-1,4 av korte oligosakkarider produsert ved virkning av andre enzymer på underlag som amylose eller amylopectin.

6-enzymer som hydrolyserer stivelse til sykliske polymerer ikke-redusatorer av D-glykosidisk avfall kjent som syklodextrinas, for eksempel noen bakterielle amylaser.

Funksjoner

Mange er funksjonene som tildeles enzymer med amylaseaktivitet, ikke bare fra det naturlige eller fysiologiske synspunktet, men også fra det kommersielle og industrielle synspunktet, direkte relatert til mannen.

Hos dyr

Amilasas hos dyr er i hovedsak til stede i spytt, lever og bukspyttkjertel, hvor de formidler nedbrytningen av de forskjellige polysakkaridene som konsumeres i kostholdet (av dyreopprinnelse (glukogener) eller grønnsak (stivelse)).

A-amylasen som er til stede i spytt brukes som en indikator på den fysiologiske tilstanden til spyttkjertlene, siden den utgjør mer enn 40% av proteinproduksjonen av disse kjertlene.

I det orale rommet er dette enzymet ansvarlig for "pre -fordøyelse" av stivelse, og produserer sløsing med maltose, maltotriosa og dekstrin.

Det kan tjene deg: Glykosidlink: Hva er, egenskaper, typer, nomenklatur

I planter

I planter er stivelsen et reservepolysakkarid og dets hydrolyse, mediert av amylaous enzymer, det har mange viktige funksjoner. Blant dem kan de skille seg ut:

• Spiring av kornfrø ved fordøyelse av Aleurona -laget.
• Forringelsen av reserve stoffer for anskaffelse av energi i form av ATP.

I mikroorganismer

Mange mikroorganismer bruker ammilaser for å oppnå karbon og energi fra forskjellige polysakkaridkilder. I bransjen blir disse mikroorganismene utnyttet for stor -skala produksjon av disse enzymene, som tjener til å oppfylle forskjellige kommersielle krav til mennesket.

Industriell bruk

I bransjen brukes amylaser med forskjellige formål, hvorav fremstilling av maltose, sirup med høyt fruktoseinnhold, blandinger av oligosakkarider, dekstriner osv.

De brukes også til direkte alkoholfermentering til etanol i ølindustrien, og for bruk av avløpsvann produsert under plantematforedling som en kilde til mat for vekst av mikroorganismer, for eksempel.

Referanser

1. Aiyer, p. V. (2005). Amylaser og deres applikasjoner. African Journal of Biotechnology, 4(13), 1525-1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Hæl, m. (2008). Fundamentals of Plant Physiology (2. utg.). Madrid: McGraw-Hill Inter-American fra Spania.
3. Del Vigna, P., Trinidad, a., Naval, m., Soares, a., & Reis, l. (2008). Spyttkomposisjon og funksjoner: En omfattende gjennomgang. Journal of Contemporary Dental Practice, 9(3), 72-80.
4. NAIDU, m. TIL., & Saranraj, P. (2013). Bakteriell amylase: en gjennomgang. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4(2), 274-287.
5. Salt, w., & Shenker, S. (1976). Amylase- dens kliniske betydning: en gjennomgang av litteraturen. Medisin, 55(4), 269-289.
6. Saranraj, p., & Stella, D. (2013). Sopp amylase - en anmeldelse. International Journal of Microbiological Research, 4(2), 203-211.
7. Solomon, e., Berg, l., & Martin, D. (1999). Biologi (5. utg.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, J. TIL., Spradlin, J. OG., & Dygert, S. (1925). Plante- og dyremylaser. Ann. Chem., 1, 115-189.