Alfa propell hva som er, struktur, betydning

De Alfa propell Det er den enkleste sekundære strukturen som et protein kan ta i bruk i verdensrommet i samsvar med stivhet og rotasjonsfrihet av koblingene mellom aminosyreavfallet.

Det er preget av spiralformen der det er arrangert aminosyrer, som ser ut til å bestille rundt en tenkt langsgående akse med R -gruppene til utsiden av dette.

Alfa -proxiene ble beskrevet for første gang i 1951 av Pauling og samarbeidspartnere, som brukte tilgjengelige data på interatomiske avstander, kobler vinkler og andre strukturelle parametere av peptider og aminosyrer for å forutsi de mest sannsynlige konfigurasjonene som kjedene kunne anta polypeptid.

Beskrivelsen av alfa -propellen oppsto fra søket etter alle mulige strukturer i en peptidkjede som ble stabilisert med hydrogenbroer, der avfallet var støkiometrisk ekvivalent og konfigurasjonen av hver og en var plan, som indikert med dataene om resonans av peptidlenker som var tilgjengelig for dato.

Denne sekundære strukturen er den vanligste blant proteiner, og den blir tatt i bruk av både oppløselige proteiner og omfattende membranproteiner. Det antas at mer enn 60% av proteiner eksisterer i form av alfa- eller betaark.

Struktur

Generelt sett har hver sving av en alfa -propell i gjennomsnitt 3.6 aminosyreavfall, som tilsvarer mer eller mindre til 5.4 Å lang. Imidlertid varierer vinkler og svinglengder fra et protein til et annet med streng avhengighet av aminosyresekvensen til den primære strukturen.

Mest Alfa propell. Tilstanden for at det ene eller det andre skal oppstå er at alle aminosyrer er i samme konfigurasjon (L eller D), siden disse er ansvarlige for retningen på svingen.

Stabiliseringen av disse viktige strukturelle årsakene til proteinverdenen er gitt av hydrogenbindinger. Disse bindingene oppstår mellom hydrogenatomet festet til det elektronegative nitrogenet til en peptidbinding og det elektronegative karboksyliske oksygenatomet i aminosyren fire posisjoner senere, i den N-terminale regionen med hensyn til seg selv.

Hver propell -omgang blir på sin side sammen med den neste av hydrogenbindinger, som er grunnleggende for å oppnå den generelle stabiliteten til molekylet.

Ikke alle peptider kan danne stabile alfa -propeller. Dette er gitt av den iboende kapasiteten til hver aminosyre i kjeden for å danne propeller, som er direkte relatert til den kjemiske og fysiske naturen til dens substituente grupper.

For eksempel ved visse pH kan mange polaravfall skaffe seg samme belastning, slik at de ikke kan lokaliseres fortløpende i en propell siden frastøtningen mellom dem vil innebære en stor forvrengning i samme.

Størrelsen, formen og plasseringen av aminosyrer er også viktige determinanter for spiralformet stabilitet. Uten å gå lenger, kan avfall som ASN, SER, THR og Cys plassert i nær nærhet i sekvensen også ha en negativ effekt på konfigurasjonen av alfa -propellen.

På samme måte avhenger hydrofobisiteten og hydrofilisiteten til alfa -spiralformede segmentene i et spesifikt peptid utelukkende av identiteten til RA for aminosyrene.

I omfattende membranproteiner alfa alfa -tilbøyninger med rester av sterk hydrofob karakter, strengt nødvendig for innsetting og konfigurasjon av segmentene mellom de apolare halene til de bestanddeler fosfolipider.

Oppløselige proteiner har tvert imot alfa -haller rike på polartavfall, noe som muliggjør et bedre interaksjon med det vandige miljøet som er til stede i cytoplasma eller i mellomliggende rom.

Funksjonell betydning

Alfa propellmotiver har et bredt spekter av biologiske funksjoner. Spesifikke interaksjonsmønstre mellom propeller spiller en kritisk rolle i funksjonen, montering og oligomerisering av både membranproteiner og oppløselige proteiner.

Disse domenene er til stede i mange transkripsjonsfaktorer, viktige fra regulering av genetisk uttrykk. De er også til stede i proteiner med strukturell relevans og i membranale proteiner som har transport- og/eller overføringsfunksjoner av forskjellige slag.

Deretter noen klassiske eksempler på proteiner med alfa -dropper:

Myosin

Myosin er en aktin ATPASA som er ansvarlig for muskelsammentrekning og en rekke cellemobilitetsformer. Både muskel- og ikke -muskel myosinas består av to regioner eller kuleformet "hoder" knyttet til hverandre av en lang "hale" alfa helikoidal.

Kollagen

En tredjedel av det totale proteininnholdet i menneskekroppen er representert av kollagen. Det er det mest tallrike proteinet i ekstracellulært rom og har som sitt særegne kjennetegn et strukturelt motiv sammensatt av tre parallelle tråder med en Levógira spiralisk konfigurasjon, som kommer sammen for å danne en trippel nærhet av dextrogyry sans.

Keratin

Keratiner er en gruppe filamentdannende proteiner som produseres av noen epitelceller i virveldyr. De er hovedkomponenten i negler, hår, klør, skilpaddeskall, horn og fjær. En del av dens fibrillære struktur består av alfa -propellsegmenter.

Hemoglobin

Blodoksygen transporteres av hemoglobin. Globin -delen av dette tetrameriske proteinet består av to identiske alfa -propeller av 141 avfall hver, og av to betakjeder på 146 avfall hver.

"Sinkfingre" type proteiner

Eukaryote organismer har en stor mengde sinkfingre, som fungerer for forskjellige formål: DNA -gjenkjennelse, RNA -emballasje, transkripsjonell aktivering, apoptoseregulering, proteinfolding, etc. Mange sinkfingre har alfa -tilbøyeligheter som hovedkomponenten i strukturen og som er essensielle for deres funksjon.

Referanser

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, g. D. (1994). Regler for-alfa-helix avslutning av glycin. Vitenskap, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, B. (1993). Strukturelt grunnlag for aminosyre alfa helix prperesity. Vitenskap, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, B. W. (1989). Helix-sving-helix DNA-bindende motiv. Journal of Biological Chemistry, 264(4), 1903-1906.