Histoneregenskaper, struktur, typer og funksjoner

De histoner De er basiske proteiner som interagerer med DNA for dannelse av nukleosomer, som utgjør bestanddelen kromatinstrenger av kromosomer i eukaryote organismer.

Nukleosomene, komplekser dannet av DNA og proteiner, ble oppdaget i 1974, og det er histoner som samler dette basalnivået til kromatinorganisasjon. Imidlertid er eksistensen av histonproteiner kjent siden før 60 -tallet.

Grafisk representasjon av et nukleosom med et oktumrisk sentrum av histoner og DNA registrert rundt det (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD -ansatte ved European Bioinformatics Institute [Public Domain] via Wikimedia Commons) via Wikimedia Commons)

Histonene er organisert på en slik måte at dobbeltbånd -DNA rulles rundt et proteinsenter sammensatt av disse proteinene som samhandler tett med hverandre. Histone Center har en disk og DNA gir mer eller mindre 1.7 snur seg.

Flere hydrogenbroer tillater forening av DNA til proteinsenteret dannet av histoner i hvert nukleosom. Disse koblingene dannes for det meste mellom aminosyreskjelettene til histonene og sukker-fosfatskjelettet til DNA. Noen hydrofobe interaksjoner og ioniske bindinger deltar også.

Proteiner kjent som "kromatinombyggingskomplekser" er ansvarlige for oppbrudd og dannelse av unionsbindinger mellom DNA og histoner, noe.

Til tross for nærheten av nukleinsyrer med proteinsenteret dannet av histoner, er disse ordnet på en slik måte at de om nødvendig tillater inntreden av transkripsjonsfaktorer og andre proteiner relatert til ekspresjon eller genetisk lyddemping.

Histonas kan lide forskjellige modifikasjoner som genererer flere varianter, noe som muliggjør eksistensen av mange forskjellige former for kromatin som har egenskapen til å modulere genetisk uttrykk på forskjellige måter.

[TOC]

Kjennetegn

De er av de mest bevarte eukaryotproteiner i naturen. Det er for eksempel påvist at Histona H4 av erten er forskjellig i bare to av de 102 aminosyreposisjonene til H4 -kuproteinet.

Histonas er relativt små proteiner, med ikke mer enn 140 aminosyrer. De er rike på grunnleggende aminosyreavfall, så de har en positiv nettbelastning, noe som bidrar til deres interaksjon med nukleinsyre, negativ belastning, for å danne nukleosomer.

Kan tjene deg: Propionibacterium

Nukleosomale og union eller brohistoner er kjent. Nukleosomale histoner er H3, H4, H2A og H2B, mens unionshistoner tilhører H1 Histonas -familien.

Under nukleosomenheten er spesifikke dimerer H3-H4 og H2A-H2B. To H3-H4 Dímeros blir senere med for å danne tetramere som deretter kombineres med H2A-H2B-diametre, og danner Octumric Center.

Alle histoner er hovedsakelig syntetisert i løpet av s -fasen av cellesyklusen, og nukleosomene er samlet i dykker -DNA -propellene, like etter replikasjonsgaffelen.

Struktur

Den generelle strukturen til histoner inkluderer et grunnleggende aminosyreregion og et sterkt bevart kuleformet karboksylregion mellom eukaryote organismer.

Et strukturelt motiv kjent som "histonas fold", sammensatt av tre alfa-propeller forbundet med to gafler og som utgjør et lite hydrofobt sentrum, er ansvarlig for protein-protein-interaksjoner mellom histoner som danner nukleosomet.

Det er denne histonfolden som danner det kuleformede karboksyldomenet til disse nukleosomale proteiner i alle eukaryoter.

Histonas har også små "haler" eller amino-terminale regioner og andre karboksylterminaler (tilgjengelig for protease), ikke mer enn 40 aminosyrer i lengde. Begge regioner er rike på basiske aminosyrer som kan lide flere post -faktiske kovalente modifikasjoner.

Union Histones

I eukaryoter er det to unionshistonfamilier, differensiert fra hverandre av deres struktur. Noen har en trepartsstruktur, med det kuleformede domenet beskrevet ovenfor flankert av N- og C-C-terminaler "ustrukturerte" domener; mens andre bare har et C-terminalt domene.

Selv om de fleste av histonene er bevart, kan under embryogenese eller modning av spesialiserte celler i noen organismer noen spesifikke varianter oppstå. Noen strukturelle variasjoner har å gjøre med post -translasjonelle modifikasjoner som de som følger:

-Fosforylering: Det antas at det er relatert til modifisering av graden av kromatinkondensasjon og er ofte gitt i serinavfall.

-Acetylering: assosiert med kromosomale regioner som er transkriptivt aktive. Det forekommer vanligvis i lateralkjedene med lysinavfall. Når det oppstår på dette avfallet, reduseres deres positive belastning, og reduserer dermed proteinernes affinitet ved DNA.

-Metylering: Det kan oppstå som mono- eller trivilasjon av lysinrester som skiller seg ut fra proteinkjernen.

Spesifikke enzymer er ansvarlige for å gjøre disse kovalente modifikasjonene i histoner. Disse enzymene inkluderer histon-acetyltransfrassaser (HAT), histon-deacethyl (HDAC) komplekser, og histon-metyltransferaese og demetylase.

Kan tjene deg: de 10 egenskapene til de mest fremragende lipidene

Folkens

Karakteriseringen av histonene er utført ved forskjellige biokjemiske teknikker, blant dem kromatografiene som er basert på svake kationiske utvekslingsharpikser skiller seg ut.

Enkelte forfattere etablerer en form for klassifisering der 5 hovedtyper av histoner skilles ut i eukaryoter: fi, med 21 kDa proteiner; F2A1 eller IVF, omtrent 11.3 kDa; F2A2 eller Fiibi, 14.5 kDa; F2B eller FIIB2, med en molekylvekt på 13.7 kDa, og F3 eller FIII, 15.3 kDa.

Alle disse typer histoner, med unntak av FI -gruppen, finnes i ekvimolare mengder i cellene.

En annen klassifisering, med samme gyldighet og kanskje den mest brukte i dag, foreslår eksistensen av to forskjellige typer histoner, nemlig: de som er en del av nukleosomoktameteren og histonene til Union eller Bridge, som går sammen med nukleosomene mellom ja.

Noen varianter kan også forekomme mellom arter, og i motsetning til kjernehistoner, syntetiseres variantene under grensesnittet og settes inn i preformet kromatin gjennom en prosess avhengig av energien som frigjøres fra ATP -hydrolyse.

Nukleosomale histoner

Senteret av et nukleosom består av et par av hver av de fire bestanddelte histonene: H2A, H2B, H3 og H4; På hvilke DNA -segmenter på rundt 145 basepar er pakket inn.

H4 og H2b histoner er i prinsippet ufravikelige. Noen variasjoner er imidlertid tydelige i H3- og H2A -histoner, hvis biofysiske og biokjemiske egenskaper endrer nukleosomets normale natur.

En variant av H2A -histon hos mennesker, H2A -protein.Z har en stor sur region og kan favorisere stabiliteten til nukleosomet avhengig av variantene av H3 H3 som den er assosiert med.

Disse histonene viser en viss variasjon mellom arter, og er et spesielt tilfelle av Histona H2B, som den første tredjedelen av molekylet er svært varierende.

Union Histones

Union eller brohistoner er H1s histoner. Disse er ansvarlige for foreningen mellom nukleosomer og beskyttelse av DNA som skiller seg ut i begynnelsen og slutten av hver partikkel.

I motsetning til de nukleosomale histonene, har ikke alle H1 -histoner det kuleformet region av histon "fold". Disse proteinene binder seg til DNA mellom nukleosomer, og letter en endring i balansen mellom kromatin mot en mer kondensert og mindre aktiv tilstand, transkripsjonelt sett.

Det kan tjene deg: næringskjede: elementer, trofisk pyramide og eksempler

Studier har relatert disse histonene til aldring, reparasjon av DNA og apoptotiske prosesser, så det antas at de har en avgjørende rolle i opprettholdelsen av genomisk integritet.

Funksjoner

Alt aminosyreavfall av histonene deltar, på en eller annen måte, i deres interaksjon med DNA, noe som forklarer det faktum at de er så bevart blant kongedømmene til eukaryote organismer.

Deltakelse av histoner i emballasjen av DNA i kromatin er av stor relevans for komplekse flercellede organismer der forskjellige cellelinjer bare kan spesialisere seg ved å endre tilgjengeligheten til genene sine til transkripsjonsmaskiner.

De transkripsjonelt aktive genomiske regionene er tette i nukleosomer, noe som antyder at assosiasjonen av DNA med histonproteiner er avgjørende for den negative eller positive reguleringen av transkripsjonen.

På samme måte, gjennom en celle levetid, avhenger responsen på et stort antall stimuli, både indre og eksterne, av små endringer i kromatin, noe som normalt har å gjøre med ombygging og post -translasjonell modifisering av histonene som finnes i nært forhold til DNA.

Flere variabler av histoner utøver forskjellige funksjoner i eukaryoter. En av dem har å gjøre med deltakelse av en variant av histon H3 i dannelsen av sentromere strukturer som er ansvarlige for segregering av kromosomer under mitose.

Det er vist at motstykket til dette proteinet i andre eukaryoter er essensielt for montering av proteinets knetten.

Referanser

1. Alberts, f., Johnson, a., Lewis, J., Morgan, d., Raff, m., Roberts, k., & Walter, P. (2015). Biologi av cellemolekylæren (6. utg.). New York: Garland Science.
2. Campos, e. Yo., & Reinberg, D. (2009). Histoner: Annotating kromatin. Annu. Rev. Genet., 43, 559-599.
3. Harvey, a. C., & Downs, J. TIL. (2004). Hvilke funksjoner gir linkerhistoner? Mikrobiologi molekylær, 53, 771-775.
4. Henikoff, s., & Ahmad, K. (2005). Montering av variant histoner i kromatin. Annu. Rev. Celle. Dev. Biol., tjueen, 133-153.
5. Isenberg, i. (1979). Histoner. Annu. Rev. Biochem., 48, 159-191.
6. Kornberg, r. D., & Thomas, J. ENTEN. (1974). Kromatinstruktur: oligomerer av histonene. Vitenskap, 184(4139), 865-868.
7. Smith, e., Delange, r., & Bonner, J. (1970). Kjemi og biologi av histonene. Fysiologiske anmeldelser, femti(2), 159-170.