biologi

Maltaseegenskaper, syntese og funksjoner

Maltaseegenskaper, syntese og funksjoner

De Maltase, Også kjent som a-glukosidase, sur maltase, invertert glukose, glukosidasukrase, a-glukosidase lysosomal eller maltasea-glukaamilas.

Det tilhører klassen av hydrolaser, spesielt til underklassen til glykosidaser, som er i stand til å bryte de a-glukosidiske bindinger mellom glukoserester (EC. 3.2.1.tjue). Denne kategorien grupper forskjellige enzymer hvis spesifisitet er rettet mot ekso-hydrolyse av United Terminal-glykosider med α-1,4 lenker.

Reaksjon katalysert av maltasen. På venstre side et maltosemolekyl og til høyre de to glukosemolekylene som følge av hydrolyse (kilde: D.til.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativecomins.Orglicensesby-SA3.0)].JPG via Wikimedia Commons)

Noen maltasas er i stand til å hydrolysere polysakkarider, men med mye lavere hastighet. Generelt, etter virkningen av maltasen, frigjøres α-D-glukoserester, men enzymer av den samme underklassen kan hydrolyz β-glykanoer, og frigjør dermed β-D-glykoserester.

Eksistensen av maltase -enzymer ble opprinnelig demonstrert i 1880, og nå er det kjent at det ikke bare er til stede hos pattedyr, men også i mikroorganismer som gjær og bakterier, så vel som i mange øvre planter og frokostblandinger.

Et eksempel på viktigheten av aktiviteten til disse enzymene er relatert til Saccharomyces cerevisiae, Mikroorganismen som er ansvarlig for produksjon av øl og brød, som er i stand til å fornedre maltose og maltotriosa takket være det faktum at den har maltase -enzymer, hvis produkter metaboliseres mot de karakteristiske fermentative produktene til denne organismen.

[TOC]

Kjennetegn

Hos pattedyr

Maltasen er et amfipatisk protein assosiert med membranen til tarmbørsteceller. Et isoenzym er også kjent som sur maltase, lokalisert i lysosomer og er i stand til å hydrolysere forskjellige typer glukosidbindinger i forskjellige underlag, ikke bare maltose og α-1,4 bindinger. Begge enzymer har mange strukturelle egenskaper.

Kan tjene deg: taksonomiske kategorier

Det lysosomale enzymet har omtrent 952 aminosyrer og blir utropt etter translasjonelt ved glykosylering og fjerning av peptid ved N- og C-terminale ender.

Studier utført med enzymet fra tarmen av rotter og griser fastslår at enzymet hos disse dyrene i disse dyrene består av to underenheter som skiller seg fra hverandre i form av noen fysiske egenskaper. Disse to underenhetene oppstår fra den samme polypeptidforløperen som er kuttet proteolyst.

I motsetning til griser og rotter, har ikke enzymet hos mennesker to underenheter, men er en, av stor molekylær og svært glykosilert vekt (ved N- og ENTEN-glykosylering).

I gjær

Maltsa de -navnet, kodifisert av genen Onde62, Den veier 68 kDa og er et cytoplasmatisk protein som eksisterer som en monomer og hydrolyserer et bredt spekter av α-glukosider.

I gjær er det fem isoenzymer kodet i de telomere områdene med fem forskjellige kromosomer. Hvert gen som koder for lokus OND Det inkluderer også et genkompleks av alle genene som er involvert i maltosemetabolismen, inkludert permeasiske og regulatoriske proteiner, som om det var en opeone.

I planter

Det er vist at enzymet som er til stede i planter er følsomt for temperaturer større enn 50 ° C og at maltasen forekommer i store mengder i spiret og ikke -germinert kornblanding.

I tillegg, under stivelsesnedbrytning, er dette enzymet spesifikt for maltosen, siden det ikke virker på andre oligosakkarider, men ender alltid med glukosedannelse.

Syntese

Hos pattedyr

Tarmmaltasen til mennesker blir syntetisert som en enkelt polypeptidkjede. Karbohydrater rike på håndavfall tilsettes kotrarduktivt av glukosilering, som ser ut til å beskytte den proteolytiske nedbrytningssekvensen.

Det kan tjene deg: fikologi

Studier om biogenesen av dette enzymet slår fast at det er samlet som et molekylvektmolekyl med høy molekylvekt i en tilstand "festet til membranen" i endoplasmatisk retikulum, og at det senere blir behandlet av pankreasenzym og "re-klycosylert" i golgi-enzym og "re-glycosylert" i golgi-enzymen og " Kompleks.

I gjær

I gjær er det fem isoenzymer kodet i de telomere områdene med fem forskjellige kromosomer. Hvert gen som koder for lokus OND Det inkluderer også et genkompleks av alle genene som er involvert i maltosa -metabolismen, inkludert permeasiske og regulatoriske proteiner.

I bakterier

Maltosa metabolismesystemet i bakterier som OG. coli, Det er veldig likt laktosesystemet, spesielt i den genetiske organisasjonen av operatøren som er ansvarlig for syntese av regulatoriske proteiner, transportør og med enzymatisk aktivitet på underlaget (maltase).

Funksjoner

I de fleste av organismer der tilstedeværelsen av enzymer som maltasen er blitt påvist, spiller dette enzymet den samme rollen: nedbrytningen av disakkarider som maltose for å få oppløselig karbohydratprodukter lettere metaboliserbar.

I tarmen av pattedyr har maltasen en nøkkelrolle i de endelige trinnene i stivelsesnedbrytning. Manglene i dette enzymet blir vanligvis observert i patologier som glykogenese av type II, som er relatert til glykogenlagring.

Hos bakterier og gjær representerer reaksjoner katalysert av enzymer av denne typen en viktig kilde til glukosenergi som kommer inn i den glykolytiske banen, til gjærende formål eller ikke.

I plantene deltar maltasen, sammen med amylasene, i nedbrytningen av endospermen i frøene som "sover", og som aktiveres av gibberellinene, regulatoriske hormoner av plantevekst, som en forutsetning for spiring.

Kan servere deg: Akvatisk næringskjede: Nivåer og organismer

I tillegg har mange forbigående stivelsesproduserende planter i løpet av dagen spesifikke maltaser som bidrar til nedbrytning av deres metabolisme -formidlere i løpet av natten, og det har blitt bestemt at kloroplaster er de viktigste lagringsstedene for maltose i disse organismer i disse organismer.

Referanser

  1. Auricchio, f., Bruni, c. B., & Sica, v. (1968). Ytterligere rensing og karakterisering av syren A-Glucosidae. Journal Biochemical, 108, 161-167.
  2. Danielsen, e. M., Sjostrom, h., & Noren, eller. (1983). Biosyntese av tarmmikrovillære proteiner. Journal Biochemical, 210, 389-393.
  3. Davis, w. TIL. (1916). Iii. Distribusjonen av malase i planter. Funksjonen av malase i stivelsesnedbrytning og dens innflytelse på den amyloklastiske aktiviteten til materialer materialer. Journal Biochemical, 10(1), 31-48.
  4. Ekspasi. Bioinformatikk ressursportal. (n.d.). Hentet fra enzym.Ekspasi.org
  5. Lu, og., Gehan, J. P., & Shakyy, t. D. (2005). Daglengde og døgneffekter på stivelsesnedbrytning og maltosemetabolisme. Plantefysiologi, 138, 2280-2291.
  6. Naims, h. OG., Sterchi, e. OG., & Lentze, M. J. (1988). Struktur, biosyntese og glykosylering av menneskelig tynntarm. Journal of Biological Chemistry, 263(36), 19709-19717.
  7. Needleman, r. (1991). Kontroll av. Mikrobiologi molekylær, 5(9), 2079-2084.
  8. Nomenklaturutvalg for International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IBMB). (2019). Hentet fra QMUL.Ac.Storbritannia.
  9. Reuser, a., Kroos, m., Hermans, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen, eller.,... Ploeg, V. der. (nitten nitti fem). Glykogenese type II (syre Malca -defikitet). Muskel og nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, g., & Naylor, J. (1962). Dormancy Studies in Seed of Avena Fatua. Canadian Journal of Botany, 40(13), 1659-1673.
  11. Sorensen, s., Norén, o., Stostrom, h., & Danielsen, m. (1982). Amfifilisk gris tarmmikrovillus malase/glucoamylase struktur og spesifisitet. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.