biologi

Titina -struktur, funksjoner og relaterte patologier

Titina -struktur, funksjoner og relaterte patologier

Titina Det er betegnelsen som brukes for å beskrive et par gigantiske polypeptidkjeder som utgjør det tredje rikeste proteinet i sarkomer av et stort utvalg av skjelett- og hjertemuskler.

Titina er et av de største kjente proteiner når det gjelder antall aminosyreavfall og derfor med tanke på molekylvekt. Dette proteinet er også kjent som Connectin og er til stede både i virveldyr og virvelløse dyr.

Titina Structure (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD -ansatte ved European Bioinformatics Institute [Public Domain] via Wikimedia Commons)

Det ble beskrevet med dette navnet (Connectin) for første gang i 1977, og i 1979 ble det definert som dobbeltbåndet på toppen av en elektroforesegel i polyakrylamidgeler under denaturerende forhold (med dodecyl natriumsulfat). I 1989 ble plasseringen av immunoelektronikk mikroskopi etablert.

Sammen med et annet stort protein, nebulin, er Titina en av hovedkomponentene i det elastiske rammeverket til muskelcellens cytoskjelett som sameksisterer med tykke (myosin) filamenter og tynne filamenter (aktin) inne i sarkomene; Så mye at det er kjent som det tredje systemet med glødetråd av muskelfibre.

Tykke og tynne filamenter er ansvarlige for generering av aktiv kraft, mens titina -filamenter bestemmer viskoelastisiteten til sarkomeres.

En sarkomer er den repeterende enheten til myofibriller (muskelfibre). Den er omtrent 2μm lang og er avgrenset av "plater" eller linjer kalt z -linjer, som segmenterer hver myofibrilla i stripete fragmenter av definert størrelse.

Titina -molekyler er samlet i ekstremt lange, fleksible, tynne og utvidbare filamentøse tråder. Titinen er ansvarlig for elastisiteten til den strierte muskelen, og det antas at den fungerer som et molekylært stillas som spesifiserer riktig montering av sarkomer i myofibriller.

Kan tjene deg: Taenia Saginata: Kjennetegn, morfologi, biologisk syklus

[TOC]

Struktur

I virveldyr har Titina omtrent 27.000 aminosyreavfall og en molekylvekt som er rundt 3 MDA (3.000 kDa). Det er sammensatt av to polypeptidkjeder kjent som T1 og T2, som har lignende kjemiske sammensetninger og lignende antigene egenskaper.

I virvelløse muskler er "Mini-titiner"Mellom 0.7 og 1.2MDA molekylvekt. I denne gruppen av proteiner er proteinet inkludert "Twitchina" av Caenorhabditis elegans og proteinet "Projectin" funnet i kjønn Drosophila.

Virvelditin er et modulært proteinformet primært av immunoglobulin og fibronektin III -domener (FNIII (FNIII-Som) arrangert i batch. Den har et elastisk område rik på prolin, glutaminsyre, Valina og lysinavfall kjent som PEVK-domenet, og et annet serin-quinous domene ved sin endterminal karboksylenden.

Hvert av domenene har omtrent 100 aminosyrer i lengde og er kjent som klasse I -titine (fibronektinet III) og Titine klasse II (Immunoglobulin -typen domene). Begge domenene er brettet i "sandwich" -strukturer med 4 nm lengde sammensatt av β -antiparalleark.

Hjertekoblingsmolekylet inneholder 132 gjentatte motiver av immunoglobulindomenet og 112 gjentatte motiver av fibronektin III -domene.

Kodingsgenet for disse proteinene (Ttn) er "mesteren" for introner siden den har nesten 180 av disse inni.

Transkripsjonene av underenhetene er differensielt behandlet, spesielt kodingsregionene i immunoglobulin (Ig) og PEVK -domener, som gir opphav til isoformer med forskjellige utvidbare egenskaper.

Funksjoner

Titinens funksjon i sarkomene avhenger av dens tilknytning til forskjellige strukturer: dens C-terminale ende er forankret til M-linjen, mens den N-terminale enden av hver titine er forankret til Z-linjen Z Z Z-linjen Z.

Nebulin- og titina -proteiner fungerer som "molekylære regler" som regulerer lengden de tykke og tynne filamentene. Titinaen, som nevnt.

Kan tjene deg: Autotroph Nutrition: Egenskaper, stadier, typer, eksempler

Det er vist at titinafolding og utfoldelse deltar på muskelkontraksjonsprosessen, det vil si at den genererer det mekaniske arbeidet som oppnår forkortelse eller forlengelse av sarkomene; Mens de tykke og tynne fibrene er bevegelsesmotorene i bevegelsen.

Titinaen deltar i vedlikehold av de tykke filamentene i midten av sarkomeroen og deres fibrer er ansvarlige for generering av passiv spenning under strekking av sarkomeres.

Andre funksjoner

I tillegg til sin deltakelse i generasjonen av viskoelastisk kraft, har Titina andre funksjoner, blant dem:

-Deltakelse i mekanisk-kjemiske signalhendelser gjennom deres tilknytning til andre SAR-trociske og ikke-sariske proteiner

-Langavhengig aktivering av det kontraktile apparatet

-Sarcomeres Assembly

-Bidrag i strukturen og funksjonen til cytoskjelettet i virveldyr, blant andre.

Visse studier har vist at i humane celler og embryoer av Drosophila, Titina har en annen funksjon som kromosomalt protein. De elastiske egenskapene til renset protein samsvarer perfekt med de elastiske egenskapene til både levende celler og monteringskromosomer In vitro.

Deltakelsen av dette proteinet i komprimeringen av kromosomene er påvist takket være eksperimenter av mutagenese-rettet sted for genet som koder det, noe som resulterer i både muskel- og kromosomfeil.

Lange og samarbeidspartnere i 2005, viste at kinasedomenet til Titina har å gjøre med det komplekse ekspresjonssystemet av muskelgener, et faktum demonstrert ved mutasjonen av dette domenet som forårsaker arvelige muskelsykdommer.

Relaterte patologier

Noe hjertesykdom har å gjøre med endringer i titinaens elastisitet. Slike endringer påvirker utvidbarhet og passiv diastolisk stivhet av myokard og antagelig å skrive typing.

Kan tjene deg: Naturens riker og dens egenskaper

Gen Ttn Det er identifisert som en av hovedgenene som er involvert i menneskelige sykdommer, så egenskapene og funksjonene til hjerteprotein har blitt veldig studert de siste årene.

Dilated kardiomyopati og hypertrofisk kardiomyopati er også et produkt av mutasjonen av flere gener, inkludert genet Ttn.

Referanser

  1. Despoulos, a., & Silbernagl, s. (2003). Atlas of Physiology Color (5. utg.). New York: Thieme.
  2. Herman, d., Lam, l., Taylor, m., Wang, l., TEAKAKIRIKUL, p., Christodoulou, d.,... Seidman, C. OG. (2012). Avkortninger av titin som forårsaker utvidet kardiomyopati. New England Journal of Medicine, 366(7), 619-628.
  3. Keller, t. (nitten nitti fem). Struktur og funksjon av titin og nebulin. Nåværende mening i biologi, 7, 32-38.
  4. Lange, s., Lange, s., Xiang, f., Yakovenko, a., Hihola, a., Hackman, p.,... Gautel, m. (2005). Kinasedomenet til Titin kontrollerer muskelgenuttrykk og proteinforbrenning. Vitenskap, 1599-1603.
  5. Linke, w. TIL., & Hamdani, n. (2014). Gigantisk virksomhet: titinegenskaper og funksjon gjennom tykt og tynt. Sirkulasjonsforskning, 114, 1052-1068.
  6. Machado, c., & Andrew, D. J. (2000). D-Titin: Et gigantisk protein med doble ruller i kromosomer og muskler. Journal of Cell Biology, 151(3), 639-651.
  7. Maruyama, k. (1997). Gigantisk elastisk protein av muskel. FASB Journal, elleve, 341-345.
  8. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2009). Lehninger prinsipper for biokjemi. Omega -utgaver (5. utg.).
  9. Rivas-Pardo, J., Eckels, e., Stern, i., Kosuri, p., Linke, w., & Fernández, J. (2016). Arbeid utført av titinproteinfolding hjelper muskelsammentrekning. Cellerapporter, 14, 1339-1347.
  10. Trinick, J. (1994). Titin og nebulin: proteinherskere i muskler? Trender i biokjemiske vitenskaper, 19, 405-410.
  11. Tskhovrebova, l., & Trinick, J. (2003). Titin: egenskaper og familieforhold. Naturanmeldelser, 4, 679-6889.
  12. Wang, k., Ramirez-Mitchell, r., & Palter, d. (1984). Titin er et ekstraordinært, fleksibelt og slank myofibrillar protein. Proc. Natl. Acade. Sci., 81, 3685-3689.