Enzymdrift og eksempler

EN enzym, Biologisk eller biokataliserende katalysator er et molekyl, vanligvis av proteinopprinnelse, som har evnen til å akselerere de kjemiske reaksjonene som oppstår i levende vesener. De katalyserende proteinmolekylene er enzymer, og naturen er ribzymer. 

I fravær av enzymer kunne det enorme antall reaksjoner som foregår i cellen og som tillater liv, ikke oppstå. Disse er ansvarlige for å akselerere prosessen i størrelsesordener nær 10⁶ - Og i noen tilfeller mye større.

Skjematisk diagram over en nøkkelklippe av et enzym-substratkompleks. Kilde: Competitive_inhibition_es.SVG: *Competitive_inhibition.SVG: Forfatter av Jerry Crimson Mann, modifisert av Timvickers, vektorisert av Fvasconcellosderivative Work: Rution (Talk) Derivat Work: Bekerr [Public Domain]

[TOC]

Katalyse

En katalysator er et molekyl som er i stand til å endre hastigheten på en kjemisk reaksjon uten å bli konsumert i den reaksjonen.

Kjemiske reaksjoner involverer energi: De første molekylene som er involvert i reaksjonen eller reaktantene begynner med en grad av energi. En ekstra mengde energi absorberes for å oppnå "overgangsstatus". Deretter frigjøres energi med produkter.

Energiforskjellen mellom reaktanter og produkter uttrykkes som ∆G. Hvis energinivået på produktene er større enn reaktorene, er reaksjonen endary og ikke spontan. Derimot, hvis energien til produktene er lavere, er reaksjonen eksergonisk og spontan.

Imidlertid at en reaksjon er spontan, betyr ikke at det vil skje med en betydelig hastighet. Hastigheten på reaksjonen avhenger av ∆G* (Asterisk refererer til aktiveringsenergi).

Leseren må opprettholde disse konseptene i tankene for å kunne forstå hvordan funksjonen til enzymer oppstår.

Kan tjene deg: Cinases: Egenskaper, typer, funksjoner

Enzymer

Hva er et enzym?

Enzymer er biologiske molekyler av utrolig kompleksitet, hovedsakelig dannet av proteiner. Proteiner er på sin side lange kjeder av aminosyrer.

En av de mest enestående egenskapene til enzymer er dens spesifisitet i det hvite molekylet - dette molekylet kalles underlag.

Kjennetegn på enzymer

Enzymer eksisterer på flere måter. Noen er totalt sammensatt av proteiner, mens andre har regioner av ikke -protein natur kalt kofaktorer (metaller, ioner, organiske molekyler osv.).

Dermed er et apoenzym et enzym uten kofaktor, og kombinasjonen av apoenzym og dets kofaktor kalles holoenzym.

De er molekyler av en betydelig stor størrelse. Imidlertid deltar bare et lite enzymsted direkte i reaksjonen med underlaget, og dette området er det aktive stedet.

Når reaksjonen begynner, er enzymet koblet med dets underlag som en nøkkel er festet med låsen (denne modellen er en forenkling av den virkelige biologiske prosessen, men den tjener til å illustrere prosessen).

Alle kjemiske reaksjoner som oppstår i kroppen vår blir katalysert av enzymer. Faktisk, hvis disse molekylene ikke eksisterte, måtte vi vente hundrevis eller tusenvis av år på at reaksjonene skulle fullføres. Derfor må reguleringen av enzymatisk aktivitet kontrolleres på en veldig spesifikk måte.

Nomenklatur og klassifisering av enzymer

Når vi ser et molekyl hvis navn ender i -asas, kan vi være sikre på at det er et enzym (selv om det er unntak fra denne regelen, for eksempel Tripsin). Dette er stevnet for å utpeke navnet på enzymer.

Det er seks grunnleggende typer enzymer: oksidorreduktaser, transferaser, hydrolaser, liasas, isomeraser og ligaer; Ansvarlig for: redoksreaksjoner, overføring av atomer, hydrolyse, tilsetning av dobbeltbindinger, isomerisering og forening av molekyler, henholdsvis.

Kan tjene deg: lac operon: oppdagelse og funksjon

Hvordan enzymer fungerer?

I katalyseseksjonen nevner vi at hastigheten på reaksjonen avhenger av verdien av ∆G*. Jo større denne verdien, reaksjonen blir stadig treg. Enzymet er ansvarlig for å redusere nevnte parameter - og øker dermed reaksjonens hastighet.

Forskjellen mellom produkter og reaktanter forblir identisk (enzymet påvirker det ikke), så vel som fordelingen av dem. Enzymet letter dannelsen av tilstandsovergangen.

Enzymatiske hemmere

I sammenheng med studiet av enzymer er hemmere stoffer som reduserer katalysatoraktiviteten. De er klassifisert i to typer: konkurransedyktige og ikke -konkurransedyktige hemmere. De av den første typen konkurrerer med underlaget og de andre ikke.

Generelt er hemmingsprosessen reversibel, selv om noen hemmere kan forbli koblet til enzymet nesten permanent.

Eksempler

Det er en bred mengde enzymer i cellene våre - og i cellene til alle levende vesener. Imidlertid er de mest kjente de som deltar i metabolske ruter som glykolyse, Krebs Cycle, Electron Conveyor Chain, blant andre.

Succinatet dehydrogenase er et enzym av den oksidorterte typen som katalyserer oksidasjonen av succinatet. I dette tilfellet innebærer reaksjonen tap av to hydrogenatomer.

Forskjell mellom biologiske katalysatorer (enzymer) og kjemiske katalysatorer

Det er kjemiske katalysatorer som, som biologiske, øker reaksjonshastigheten. Imidlertid er det bemerkelsesverdige forskjeller mellom begge typer molekyler.

Enzymkatalyserte reaksjoner oppstår raskere

For det første klarer enzymer å øke hastigheten på reaksjoner i størrelsesordrer nær 10⁶ opp til 10¹². Kjemiske katalysatorer øker også hastigheten, men bare noen få størrelsesordener.

Det kan tjene deg: Fauna og flora i det peruanske hav

De fleste enzymer fungerer til fysiologiske forhold

Når biologiske reaksjoner blir utført i levende vesener, omgir deres optimale forhold de fysiologiske verdiene for temperatur og pH. Kjemikere trenger i mellomtiden drastisk temperatur, trykk og surhetsforhold.

Spesifisitet

Enzymer er veldig spesifikke i reaksjonene som katalyserer. I de fleste tilfeller jobber de bare med et underlag eller med noen få. Spesifisitet gjelder også hvilken type produkter som produserer. Substratområdet for kjemiske katalysatorer er mye bredere.

Kreftene som bestemmer spesifisiteten til interaksjonen mellom enzymet og dets underlag er de samme som dikterer dannelsen av selve proteinet (interaksjoner mellom van der Waals, elektrostatisk, hydrogen og hydrofobe bindinger).

Enzymatisk regulering er nøyaktig

Til slutt har enzymer større reguleringskapasitet og deres aktivitet varierer i henhold til konsentrasjonen av forskjellige stoffer i cellen.

Blant reguleringsmekanismene finner vi den alestriske kontrollen, den kovalente modifiseringen av enzymer og variasjonen i mengden enzym som er syntetisert.

Referanser

1. Berg, J. M., STRYER, L., & Tymoczko, J. L. (2007). Biokjemi. Jeg snudde meg.
2. Campbell, m. K., & Farrell, S. ENTEN. (2011). Biokjemi. Sjette utgave. Thomson. Brooks/Cole.
3. Devlin, t. M. (2011). Biokjemi lærebok. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, k. H. (2005). Biokjemi: tekst og atlas. Ed. Pan -American Medical.
5. Mougies, v. (2006). Treningsbiokjemi. Menneskelig kinetikk.
6. Müller-esterl, w. (2008). Biokjemi. Grunnleggende for medisin og biovitenskap. Jeg snudde meg.
7. Poortmans, J.R. (2004). Prinsipper for treningsbiokjemi. Karger.
8. Voet, d., & Voet, j. G. (2006). Biokjemi. Ed. Pan -American Medical.