Fenylalaninegenskaper, funksjoner, biosyntese, mat

De Fenylalanin (Phe, F) er en av de 9 essensielle aminosyrene, det vil si at den ikke blir syntetisert endogent av menneskekroppen. I sidekjeden har denne aminosyren en ikke -polar aromatisk forbindelse som kjennetegner den.

Fenylalaninet, eller ß-fenyl-a-amino propionsyre ble først identifisert i 1879 av forskere J. H. Schulze og m. Barbieri fra en plante fra Fabaceae -familien kjent som Lupinus luteus eller "gul altramuz".

Kjemisk struktur av aminosyrefenylalanin (kilde: clavecin [CC BY-SA 4.0 (https: // creativecommons.Org/lisenser/by-SA/4.0)] via Wikimedia Commons)

Dipépid L-Fenylalanin-L-Apartil er kjent som aspartam eller "Nutrasweet", som er et søtstoff produsert syntetisk og mye brukt i restauranter og kaffebarer, typisk for å søte drinker som kaffe, te, sitronade og andre drikke.

I frukt med oppvarmede egenskaper er konvertering av L-fenylalanin i fenolestere som eugenol og dens metiliske derivater det som gir opphav til den søte blomsterlukten eller likt den typiske honningen til bananer og bananer frukt når de er modne.

Avhengig av formen, kan fenylalanin ha forskjellige smaker. For eksempel har L-Fenylalanine-formen en søt aroma og smak, mens D-fenylalanin er litt bitter og vanligvis tood.

Siden den har en sterk hydrofob karakter, er fenylalanin en av hovedbestanddelene i mange av harpiksen i naturen, for eksempel polystyren. Disse harpikser, når de kommer i kontakt med vannmolekyler, danner en beskyttende eller dekningsstruktur kjent som "klatrato".

Genene som koder for biosyntese -ruten til fenylalanin brukes av botanikere som evolusjonære klokker, siden det har blitt funnet at disse er relatert til den morfologiske diversifiseringen av terrestriske planter.

[TOC]

Egenskaper og struktur

Fenylalanin deler med alle aminosyrer karboksylgruppen (-Coh), aminogruppen (-NH2) og hydrogenatom (-H) som er festet til et sentralt karbonatom kjent som karbon α. I tillegg har den selvfølgelig en sidekjede eller karakteristisk R -gruppe.

Fenylalanin er en av de tre aminosyrene som har aromatiske eller benzenringer som substituenter i sidekjeder. Disse forbindelsene er ikke polare og er derfor svært hydrofobe.

Den aktuelle aminosyren er spesielt hydrofob, fordi, i motsetning til tyrosin og tryptofan (de to andre aminosyrene med aromatiske ringer) ikke har amino- eller hydroksylgrupper forenet til sin benzenring.

Den aromatiske, benzoiske eller sandylalanine gruppen av fenylalanin har den typiske benzenstrukturen: den sykliske ringen er strukturert av 6 karbonatomer som har resonans mellom dem på grunn av tilstedeværelsen av tre dobbeltbindinger og tre enkle bindinger inne i.

I motsetning til tyrosin og tryptofan, som kan skaffe seg positiv og negativ belastning, beholder fenylalanin den nøytrale belastningen, siden benzenringen ikke er ionisert og belastningene på karboksyl- og aminogrupper nøytraliserer hverandre.

Klassifisering

Aminosyrer er klassifisert i forskjellige grupper i henhold til egenskapene som sidekjeder eller R -grupper har, siden de kan variere i størrelse, struktur, funksjonelle grupper og til og med elektrisk ladning.

Som nevnt er fenylalanin klassifisert i gruppen av aromatiske aminosyrer, sammen med tyrosin og tryptofan. Alle disse forbindelsene har aromatiske ringer i strukturen, men tyrosin og tryptofan har ioniserbare grupper i substituentene i deres R -grupper.

Kan tjene deg: allopatrisk spesifikasjon: konsept, prosess og eksempler

Proteinlysabsorpsjonsegenskapene ved en bølgelengde på 280 nm skyldes tilstedeværelsen av aminosyrene klassifisert i fenylalaningruppen, siden de lett absorberer ultrafiolett lys gjennom sine aromatiske ring.

Imidlertid er det vist at fenylalanin absorberer i mye mindre andel enn tyrosin og tryptofan, så i analysen av noen proteiner er dets absorbans forutsigbar.

Stereokjemi

Alle aminosyrer har et sentralt quiralt karbon, som har fire forente atomer eller grupper, og som allerede sagt er dette atomet identifisert som karbon α. Basert på dette karbonet kan minst to stereoisomerer av hver aminosyre bli funnet.

Stereoisomerer er molekyler med spekulære bilder, som har den samme molekylære formelen, men som ikke er overlappende til hverandre som for eksempel hender og føtter. Forbindelsene som eksperimentelt roterer det høyre polariserte lysplanet, er betegnet med bokstaven D, og ​​de som gjør det til venstre, med bokstaven L.

Det er viktig å kommentere at skillet mellom D-fenylalanin- og L-fenylalaninformene er nøkkelen til å forstå metabolismen til denne aminosyren i kroppen av virveldyr.

L-fenylalaninformen metaboliseres og utnyttes for konstruksjon av celleproteiner, mens D-fenylalanin er funnet i blodomløpet som et beskyttende middel mot reaktiv oksygenarter (ROS).

Funksjoner

På 90 -tallet trodde man at fenylalanin bare var i noen plantearter. Imidlertid er det i dag kjent at det er til stede i nesten alle hydrofobe domener av proteiner, faktisk er fenylalanin den viktigste komponenten i den aromatiske kjemiske protearsarten.

Hos planter er fenylalanin en essensiell komponent av alle proteiner; I tillegg er det en av forløperne for sekundære metabolitter som fenylpropanoider (som er en del av pigmentene) av defensive molekyler, flavonoider, biopolymerer som lignin og suberine, blant andre.

Fenylalanin er den grunnleggende strukturen for å danne mange av molekylene som opprettholder neuronal homeostase, blant dem er peptider som vasopressin, melanotropin og encefalin. I tillegg er denne aminosyren direkte involvert i syntesen av det adrenokortopiske hormonet (ACTH).

Som mye av proteinaminosyrer, er fenylalanin en del av gruppen av ketogene og glukogene aminosyrer, siden det gir karbonskjelettet til mellommenn i Krebs -syklusen, nødvendig for celle- og kroppsenergimetabolisme.

Når det er i overkant, blir fenylalanin transformert til tyrosin og deretter til fumarat, en mellomledd av Krebs -syklusen.

Biosyntese

Fenylalanin er en av få aminosyrer som ikke kan syntetiseres av de fleste virveldyrorganismer. For tiden er det bare biosyntetiske ruter som er kjent for denne aminosyren i prokaryote organismer, i gjær, i planter og i noen arter av sopp.

Genene som er ansvarlige for syntese -ruten er veldig bevart mellom planter og mikroorganismer, derfor har biosyntese lignende trinn i nesten alle arter. Selv noen enzymer på ruten er til stede hos noen dyr, men disse er ikke i stand til å syntetisere den.

Biosyntese av fenylalanin i planter

Hos plantearter syntetiseres fenylalanin gjennom en intern metabolsk rute i kloroplastene kjent som "predetenate rute". Denne ruten er metabolsk relatert til "Shikimato-ruten", gjennom L-Arogenato, en av metabolittene som ble produsert under sistnevnte.

Kan tjene deg: topoisomerase: hva er, egenskaper, funksjoner, typer

Inhydratasa arewood -enzymet katalyserer en tre -trinns reaksjon, der det transformerer aromatiske ringen til arogenatet til den karakteristiske benzeniske ringen av fenylalanin.

Dette enzymet katalyserer en transaminering, dehydrering og dekarn.

The predeneate next to the accumulated phenylpyruvate inside (the light) of the chloroplast, can be converted to phenylalanine by reaction catalyzed by the enzyme aminotransferase propenato, which transfers an amino group to the phenylpyruvate so that it is recognized by the arogenate dehydratase and is incorporated til syntesen av fenylalanin.

I noen arter av Pseudomonas Alternative ruter er blitt beskrevet for Profenato, som bruker forskjellige enzymer, men hvis underlag for syntese av fenylalanin også er predetenatet og arogenatet.

Nedbrytning

Fenylalanin kan metaboliseres på flere måter fra mat. Imidlertid fokuserer den største mengden studier på deres destinasjon på sentralnervevevsceller og nyrevev.

Leveren er hovedorganet for nedbrytning eller katabolisme av fenylalanin. I hepatocytter er det et enzym kjent som hydroksylase-fenylalanin, som er i stand til å transformere fenylalanin til tyrosin eller i forbindelsen L-3,4-dihydroksyfenylalanin (L-dopa).

L-DOPA-forbindelsen er en forløper for noradrenalin, epinefrin og andre hormoner og peptider med aktivitet i nervesystemet.

Fenylalanin kan oksideres i hjerneceller ved hjelp av hydroksylase-tyrosinenzym, som er ansvarlig for å katalysere omdannelsen av fenylalanin til dopacrom i nærvær av L-askorbinsyre.

Tidligere trodde man at hydroksylasen tyrosinhydroksylase bare tyrosin, men det ble funnet at dette fenylalaninet og tyrosinhydroksyle i samme andel og at hydroksyleringen av fenylalanin hemmer hydroksylasjonen av tyrosinen.

For tiden er det kjent at høye andeler av tyrosin hemmer den enzymatiske aktiviteten til hydroksylase -tyrosin, men det samme er ikke sant for fenylalanin.

Mat rik på fenylalanin

All protein -rike matvarer har et fenylalanininnhold mellom 400 og 700 mg for den delen av inntatt mat. Mat som torskolje, fersk tunfisk, hummer, østers og andre toskall, inneholder mer enn 1.000 mg per del av inntatt mat.

Bovine og svinekjøtt har også høye nivåer av fenylalanin. De er imidlertid ikke så høye som konsentrasjonene som er til stede i marine dyr. For eksempel har bacon, storfekjøtt, lever, kylling og meieriprodukter mellom 700 og 900 mg fenylalanin ved hjelp av mat.

Nøtter som peanøtter og nøtter av forskjellige typer er andre matvarer som har en god mengde fenylalanin. Korn som soyabønner, kikerter og andre belgfrukter kan gi mellom 500 og 700 mg fenylalanin etter del.

Som en alternativ kilde kan fenylalanin metaboliseres fra aspartam.

Fordelene med inntaket ditt

Fenylalanin finnes i alle protein -rike matvarer som vi bruker. Minimum daglig forbruk for voksne og gjennomsnittsstørrelse er rundt 1000 mg, nødvendig for proteinsyntese, hormoner som dopamin, av forskjellige nevrotransmittere, etc.

Det kan tjene deg: Hva er jordens naturlige mangfold?

Forbruket av denne overflødige aminosyren er foreskrevet for personer som har depressive lidelser, leddsmerter og hudsykdommer, siden forbruket øker syntesen av protein og overføring av biomolekyler som epinefrin, norepinefrin og dopamin.

Noen studier antyder at fenylalanin som konsumeres i overkant ikke gir signifikante forbedringer i noen av disse lidelsene, men deres konvertering til tyrosin, som også brukes til syntese av signalmolekyler, kan forklare de positive effektene på cellesignalering i nervesystemet i det nervesystem.

Legemidler formulert mot forstoppelse har kjerner strukturert av fenylalanin, tyrosin og tryptofan. Generelt inneholder disse medisinene blandinger av disse tre aminosyrene i sine former l- y d-.

Mangelforstyrrelser

Blodfenylalaninnivåer er viktige for å opprettholde hjernens riktig funksjon, siden fenylalanin, tyrosin og tryptofan er underlagene for montering av forskjellige nevrotransmittere.

Noen lidelser forholder seg snarere med underskudd i metabolismen til denne aminosyren, som genererer et overskudd av den, i stedet for en mangel.

Fenylcetonuri, en uvanlig arvelig sykdom hos kvinner, påvirker leverhydroksylering av fenylalanin og gjør plasmanivåene til den aminosyren overdreven, slik at en neuronal apoptose induseres og påvirker den normale utviklingen av hjernen.

Hvis en kvinne med fenylcetonuri blir gravid, kan fosteret presentere det som er kjent som "hyperfenylalaninemia mors" fostersyndrom ".

Dette er fordi fosteret har høye konsentrasjoner av fenylalanin i blodet (nesten dobbelt.

Foster syndrom ved hyperfenylalaninemia mødre, produserer fostermikrocefali, tilbakevendende aborter, hjertesykdommer og til og med nyrefeildannelser.

Referanser

1. Biondi, r., Brancorsini, s., Poli, g., Egidi, m. G., Capodicasa, e., Bottiglieri, l.,... & micu, r. (2018). Deteksjon og rensing av hydroksylradikal via D-fenylalaninhydroksylering i humane væsker. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, m. H., Korea, o. R., Yang, h., Bedgar, d. L., Laskar, d. D., Anterola, a. M.,… & Kang, C. (2007). Fenylalaninbiosyntese i Talian Arabidopsis Identifisering og karakterisjon av argenate dehydratas. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, J. D., & Fernstrom, m. H. (2007). Tyrosin, fenylalanin og katokolaminsyntese og funksjon i hjernen. The Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, m., Fadeev, m., Liu, x., Lavi, r., & Willner, jeg. (2018). Katalysert og elektrokatalysert oksidasjon av L-tyrosin og L-fenylalanin til dopakrom av nanozymer. Nano Letters, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, d. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Lehninger prinsipper for biokjemi. Macmillan.
6. Perkins, r., & Vaida, V. (2017). Fenylalanin øker membranpermeabiliteten. Journal of the American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, r. H. TIL. (1912). Den kjemiske konstitusjonen av proteiner (volum. 1). Longmans, grønt.
8. Tensley, g. (2018). Healthline. Hentet 5. september 2018, fra www.Healthline.com/ernæring/fenylalanin
9. Tohge, t., Watanabe, m., Hoefgen, r., & Fernie, til. R. (2013). Shikimate og fenylalaninbiosyntese i den grønne avstamningen. Frontiers in Plant Science, 4, 62.