Immunoglobulin d

Tre -dimensjonal struktur av et immunoglobulin eller antistoff. Immunoglobulin er grå

Hva er immunoglobulin D?

De Immunoglobulin d (IGD), oppdaget i 1965, er et protein som er i humant serum. Det er et overflateimmunoglobulin som er lokalisert i B (MIGD) lymfocytter membran før aktivering.

Den har sin funksjon som en første mottaker av antigenene, stoffer som kan gjenkjennes av immunforsvaret.

IGD er også gratis i plasma takket være sekresjonen (SIGD). Har en molekylvekt på 185.000 Dalton og representerer omtrent 1% av immunoglobulinene til en organisme.

Flere studier på IGD er nødvendig, men det er kjent at det har en viktig rolle i aktivering og undertrykkelse av lymfocytter.

Hva er immunoglobuliner?

Immunoglobuliner, eller antistoffer, er svært spesifikke kuleproteiner, syntetisert av B -lymfocytter, som er cellene som er ansvarlige for immunresponsen i dyren av dyr.

Immunoglobuliner interagerer med molekyler som kroppen identifiserer seg som ikke sin egen, eller antigener. Ethvert stoff som er i stand til å aktivere immunresponsen i kroppen, kalles antigen.

I familien til Ig -antistoffmolekyler er sirkulerende som er inkludert i blodplasmaet og de på overflaten av B -lymfocytter før deres aktivering.

Det er fem typer immunoglobuliner: IgG, IgD, IgE, IgA og IgM (identifisert hos mennesker, mus, hunder, reptiler, fisk, blant andre), som strukturelt er differensiere etter deres konstante regioner i den tunge kjeden.

Disse forskjellene gir dem spesielle funksjonelle egenskaper.

Antistoffer fungerer som spesifikke sensorer for antigener. De dannes med disse, komplekser som begynner på en foss av reaksjoner av immunforsvaret.

De generelle stadiene i denne prosessen er: anerkjennelse, differensiering av spesifikke lymfocytter og til slutt effektorstadiet.

Struktur

Alle antistoffer er komplekse polypeptidmolekyler i form av "y". De består av fire polypeptidkjeder, to av dem identiske lys (korte) lette kjeder, av omtrent 214 aminosyrer hver, og de to andre tunge (lange) kjederene også identiske med hverandre, av dobbel av aminosyrer. En disulfidlink blir med en lett kjede til en tung.

Kan tjene deg: protobiontes

Begge typer kjeder har konstante regioner (karakteristisk for typen antistoff og arten som kroppen tilhører), der aminosyresekvensen gjentas fra et molekyl til et annet, og også har variable regioner på omtrent 100 aminosyrer i lengde.

En disulfidbro (kovalent type binding) kobler hver lette kjede til en tung, og på sin side kan en eller to av disse koblingene bli med i de to tunge kjedene.

Når kjedene er brettet, samles de variable aminosyresekvensene og danner to aktive regioner: kombinasjonsseter eller bestemmende regioner for komplementaritet (CDR).

Disse stedene er de som binder seg som en hanske til et bestemt område av det spesifikke antigenet, epitopen eller antigene determinanten. Stabiliseringen av denne interaksjonen skjer takket være mange ikke -kovalente bindinger.

Disse CDR -sekvensene er veldig varierende mellom antistoffer, og genererer et bredt utvalg av funksjoner relatert til balansen i immunforsvaret. Antistoffer er spesifikke for forskjellige typer antigener.

Når det gjelder særegenhetene ved immunoglobulin D, er det kjent at det presenterer bredt mangfold blant virveldyr.

Generelt sett består dette av to Delta tunge kjeder og to lette kjeder. IGD er gratis i serumet, eller koblet til B -lymfocytter gjennom en FC -reseptor.

Funksjon og sykdommer

Siden IGD er bevart evolusjonært fra bruskfisk (som befolket planeten for rundt 500 millioner år siden) til mennesker, antas det at den oppfyller viktige immunologiske funksjoner.

Til tross for dette har det vært minst studert av immunoglobuliner, så de sigd -sigd -spesifikke funksjonene er ennå ikke kjent, mens flere funksjoner er foreslått for MIGD.

Sigd

En av årsakene til den nylige interessen for studiet av SIGD (sekresjon av immunoglobulin D), har vært oppdagelsen av høye nivåer av denne IG hos noen barn med periodisk feber. På sin side er en annen interessefaktor dens nytte ved overvåking av myelomer.

Kan tjene deg: Flora og Fauna av Guanajuato

Det antas at SIGD har en viss funksjon i blodet, i slimete sekreter og på overflaten av medfødte immuneffektorceller, for eksempel basofiler.

De er svært reaktive mot luftveissystemets patogener og utskillelsesprodukter. Det er rapportert at IgDS øker immuniteten til slimhembraner, takket være deres effekt på bakterier og virus tilstede.

Migd

Når det.

Det antas også at det er en ligand for IgD -reseptorer i immunreguleringen av T -hjelperceller.

Lymfocytter b

Det antas at BD-produsenter B-produsenter representerer en bestemt cellelinje kalt B-1-lymfocytter. Dette er selv -reaktive lymfocytter som har rømt fra klonal sletting.

Autoantistoffene generert av disse lymfocyttene, reagerer med deoksyribonukleisk eller DNA (mono og to -Catenary), med cellreseptorer, cellemembraner av røde blodlegemer og epitelvev.

Slik genererer autoimmune sykdommer, for eksempel systemisk lupus erythematosus, mistenia gravis, autoimmun hemolytisk anemi og idiopatisk trombocytopeni lilla.

Immuninflammatorisk system

Det er også kjent at IgDS er involvert i strukturering av et system som forstyrrer mellom immun og inflammatorisk system: de høye IgD-konsentrasjonene er relatert til autoinflammatoriske lidelser (Hyperimmunoglobulemia D, Hiss eller Hyper-RD) lidelser).

For eksempel hos pasienter med autoimmune forhold, for eksempel revmatoid artritt, blir høye verdier av begge deler, SIGD og MIGD funnet. Det antas derfor at denne tilstanden bidrar til patogenesen av sykdommen.

Foreløpig blir de mulige funksjonene til dette antistoffet i mononukleære celler av perifert blod (PBMC) til disse pasientene studert.

Alt dette har ført til å vurdere at IGD kan være et potensielt immunterapeutisk mål i behandlingen av revmatoid artritt.

Normale verdier

Sigd hos normale individer varierer mye, noe som har forhindret nøyaktig å etablere et referanseintervall for dets normale konsentrasjoner. Noen studier har vist at denne variasjonen er spesielt påvirket av:

Kan tjene deg: kompakt bein: egenskaper, struktur, funksjoner

- Følsomheten til den anvendte deteksjonsteknikken -er av Radioinessansayos (RIA), enzymatiske immunoanalyser (EIA) og de mest brukte i kliniske laboratorier, som er radioinemunodipusion (RIT)-.

- Fraværet av en enkelt universell metode fastsatt for påvisning av IGD.

- Arvelige faktorer, rase, alder, kjønn, svangerskapstilstand, røykertilstand, blant andre.

Noen spesialister vurderer til og med at den rutinemessige analysen av IGD ikke er berettiget, fordi deres spesifikke rolle langt fra er belyst og kostnadene for analysen i klinisk laboratorium er høye.

Det ville bare være berettiget i tilfeller av pasienter med monoklonalt IgD i serum eller mistenkt for å ha HIDS.

Konsentrasjon i serum

På den annen side er det kjent at SIGD generelt presenterer en konsentrasjon i serum mindre enn IgG, IgA og IgM, men større enn IgE -konsentrasjonen.

I tillegg, fordi den har en halvliv på 2 til 3 dager, er plasmakonsentrasjonen mindre enn 1% av det totale serumimmunoglobulin. Noen undersøkelser indikerer at det representerer 0,25% av det totale serumimmunoglobuliner.

Blodverdier

Blant verdiene rapportert i blod, hos nyfødte, har det vært 0,08 mg/l (bestemt av RIA), hos spedbarn og voksne varierer fra uoppdagelige verdier til 400 mg/l (avhengig av alder og særegenheter for hver enkelt person ).

Hos normale voksne er de rapportert som normale gjennomsnitt 25; 35; 40 og 50 mg/l. Generelt sett er den gjennomsnittlige serumkonsentrasjonen for friske voksne rapportert ved 30 mg/l (bestemt av RID).

Som det fremgår av i denne artikkelen, er det imidlertid mange faktorer som forhindrer etablering av standard normale verdier.

Referanser

1. Chen, k. og Cerutti, til. Funksjonen og reguleringen av immunoglobulin D. Nåværende mening i immunologi.
2. Vladutiu, a.ENTEN. Immunoglobulin D: egenskaper, måling og klinisk reavens. Klinisk og diagnostisk laboratorieimmunologi.
3. Voet, J.G. og voet, w.P.D. Fundamentals of Biochemery: Lyfe til molekylært nivå. Wiley.