Lacasas egenskaper, struktur, funksjoner

De husene, p-DIPENOL: Oksidortet dioksygen eller benzenediol-oksygen oksidasjonase.

Det er i de øvre plantene, i noen insekter, i bakterier og i praktisk talt alle soppene som er studert; Den karakteristiske blå fargen er et produkt av fire kobberatomer festet til molekylet i det katalytiske stedet.

Grafisk representasjon av molekylstrukturen til en enzym LACASA (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD -ansatte ved European Bioinformatics Institute [Public Domain] via Wikimedia Commons)

Disse enzymene ble beskrevet av Yoshida og samarbeidspartnere i 1883, når de studerte treharpiksen Rhus vernicifera eller "Lacquer Tree" japansk, hvor det ble bestemt at hovedfunksjonen var å katalysere polymerisasjon og depoleringsreaksjoner av forbindelser.

Mye senere ble det oppdaget at disse proteiner med enzymatisk aktivitet i sopp har spesifikke funksjoner i mekanismene for fjerning av giftige fenoler fra mediet der de vokser, mens de i planter er involvert i syntetiske prosesser som lignifisering.

De vitenskapelige fremskrittene angående studiet av disse enzymene tillot deres sysselsetting på industrielt nivå, der deres katalytiske kapasitet har blitt brukt, spesielt i sammenheng med bioremediering, tekstiler, i fjerning av fargestoffer brukt på tekstiler, i papirindustrien, mellom andre.

De viktigste årsakene til at lacasas er så interessante fra det industrielle synspunkt.

[TOC]

Kjennetegn

Lacasas -enzymer kan skilles ut eller være i det intracellulære området, men dette avhenger av kroppen som er studert. Til tross for dette er de fleste av enzymene som er analysert (med unntak av noen proteiner av visse sopp og insekter) ekstracellulære proteiner.

Kan tjene deg: protobiontes

Fordeling

Disse enzymene, som nevnt ovenfor, er hovedsakelig i sopp, i øvre planter, i bakterier og i noen arter av insekter.

Blant plantene der deres eksistens er påvist, er epletrær, asparges, poteter, pærer, mango, fersken, furuer, plommer, blant andre. Insekter som uttrykker lacasas tilhører hovedsakelig sjangre Bombyx, Calliphora, Diploptera, Drosophila, Musca, Papilio, Rhodnius, og andre.

Sopp er organismer som den mest lakk og mangfoldet av lacasas er blitt isolert og studert, og disse enzymene er til stede i både ascomycetes og Deuteromice og Basidiomycetes.

Katalyse

Reaksjonen som lakaser katalyserer.

Resultatet av den katalytiske reaksjonen er reduksjon av et oksygenmolekyl til to vannmolekyler og oksidasjon, samtidig av fire substratmolekyler for å produsere fire frie reaktive radikaler.

Mellomliggende frie radikaler kan binde og danne dímeros, oligomerer eller polymerer, så det sies at lacasas katalyserer polymerisasjonsreaksjoner og "depolimerisering".

Struktur

Lacasas er glykoproteiner, det vil si at de er proteiner som har oligosakkarider kovalent forent til polypeptidkjeden, og disse representerer mellom 10 og 50% av den totale vekten av molekylet (på vegetabilske enzymer prosentandelen kan være litt høyere).

Karbohydratdelen av denne typen protein inneholder monosakkarider som glukose, galaktose, fucosa, arabino.

Generelt finnes disse enzymene i naturen som monomerer eller homodimister, og molekylvekten til hver monomer kan variere mellom 60 og 100 kDa.

Det katalytiske sentrum av lacasas består av fire kobberatomer (Cu), som gir molekylet generelt en blå farge på grunn av den elektroniske absorpsjonen som foregår i kobber-cobre-bindinger (Cu-Cu).

Kan tjene deg: allometri

Vegetabilske lakaser har isoelektriske punkter med verdier nærmere 9 (ganske grunnleggende), mens soppenzymer er mellom isoelektriske punkter på 3 og 7 (så de er enzymer som fungerer under sure forhold).

Isoenzymes

Mange sopp som produserer lakaser har også isoformer av disse, som er kodet av samme gen eller av forskjellige gener. Disse isoenzymene skiller seg fra hverandre når det.

Under visse forhold kan disse isoenzymene ha forskjellige fysiologiske funksjoner, men dette avhenger av arten eller tilstanden der den bor.

Funksjoner

Noen forskere har vist at lacasas er involvert i "sklerotiseringen" av kutikula i insekter og montering av sporer som er resistente mot ultrafiolett lys i mikroorganismer av sjangeren Bacillus.

I planter

I planteorganismer deltar lacasas i dannelsen av celleveggen, i prosessene med lignifisering og "skade" (tap eller oppløsning av lignin); Og i tillegg har de vært relatert til avgiftning av vev ved å oksidere soppdrepende fenoler eller deaktivering av fytoeksiner.

I sopp

Lacasas er betydelig rikelig i denne gruppen av organismer, og deltar i en rekke celle- og fysiologiske prosesser. Blant dem kan beskyttelsen av de patogene soppene til tanniner og grønnsaks "fytoeksiner" nevnes; Så det kan sies at for sopp er disse enzymene virulensfaktorer.

Lacasas har også funksjoner i morfogenese og differensiering av resistensstrukturer og sporer av basidiomycetes, så vel som i biologisk nedbrytning av lignin i sopp som nedbryter vev av trey arter.

Det kan tjene deg: Forskjeller mellom vitenskap og teknologi

Samtidig deltar lakaser i dannelsen av pigmenter i mycelet i immunsystemet til verter infisert med patogene sopp.

I bransjen

Disse spesielle enzymene er industrielt ansatt med flere formål, men de mest fremragende tilsvarer tekstil- og grenseindustrier og prosessene for bioremediering og dekontaminering av avløpsprodukt av andre industrielle prosesser.

Punktlig brukes disse enzymene ofte for oksidasjon av fenoler og deres derivater som er til stede i forurenset vann med industrielt avfall, hvis katalyseprodukter er uoppløselige (polymeriserte) og bunnfall, noe som gjør dem lett separerbare.

I matindustrien har de også en viss betydning siden fjerning av fenolforbindelser er nødvendig for å stabilisere drinker som vin, øl og naturlig juice.

De brukes i kosmetikkindustrien, i den kjemiske syntesen av mange forbindelser, i bioremediering av jordsmonn og i nanobioteknologi.

De mest brukte er lacasas fra sopp, men nylig har det blitt bestemt at bakteriell lacasas har mer enestående egenskaper fra det industrielle synspunktet; De er i stand til å jobbe med den største variasjonen av underlag og ved mye bredere temperatur og pH -områder, i tillegg til å være mye mer stabile foran hemmende midler.

Referanser

1. Claus, h. (2004). Laccases: Struktur, reaksjoner, distribusjon. Micron, 35, 93-96.
2. Couto, s. R., Luis, J., & Herrera, t. (2006). Industrielle og bioteknologiske anvendelser av lakkaser: en gjennomgang. Biotechnology Advances, 24, 500-513.
3. Madhavi, v., & Lele, S. S. (2009). Laccase: Egenskaper og applikasjoner. Bioresoours, 4(4), 1694-1717.
4. Riva, s., Molekolare, r., & Bianco, V. M. (2006). Laccases: Blå enzymer for grønn kjemi. Trender i bioteknologi, 24(5), 219-226.
5. Singh, s., Bindi, c., & Arunika, g. (2017). Bakteriell lakase: Nylig oppdatering om produksjon, egenskaper og industrielle applikasjoner. Biotech, 7(323), 1-20.