Peroksidaser struktur, funksjoner og typer

De Peroksidaser De er for det meste hemoproteiner med enzymatisk aktivitet som katalyserer oksidasjon av et bredt utvalg av organiske og uorganiske underlag ved bruk av hydrogenperoksyd eller andre relaterte stoffer.

I sin bredeste forstand inkluderer begrepet "peroxidase" enzymer som NAD- og NADP-butxidaser, fett-buteksidasesyrer, cytokrom-butekidaser, glutathion-butxidaser og mange andre ikke-spesifikke enzymer.

Diagram over et hemavhengig, men peroksyd

Imidlertid brukes det mest for å referere til de ikke-spesifikke enzymer av forskjellige kilder som har oksidalt aktivitet og som bruker hydrogenperoksyd og andre underlag for å katalysere deres oksydreduksjonsreaksjoner.

"Hemo-Butxidases" er ekstremt vanlige natur. De finnes i dyr, øvre planter, gjær, sopp og bakterier.

Hos pattedyr produseres disse av leukocytter, livmor, milt og lever, spyttkjertler, magevegger, lunger, skjoldbruskkjertler og annet vev.

Hos planter er de rikeste planteartene i peroksidaser den krydret reddik og fikentreet. Den rensede peroksidasen fra den krydret reddik har blitt grundig studert og brukt til forskjellige formål i eksperimentell biokjemi og biokjemi.

I eukaryote celler er disse viktige enzymene vanligvis inne.

[TOC]

Struktur

Til tross for den lille homologien som eksisterer mellom de forskjellige typer peroksidaser, har det blitt bestemt at dens sekundære struktur og måten den er organisert på er ganske bevart blant de forskjellige artene.

Det er noen unntak, men de fleste peroksidaser er glykoproteiner, og det antas at karbohydrater bidrar til deres stabilitet sammenlignet med høye temperaturer.

Disse proteinene har molekylvekter fra 35 til 150 kDa, noe som tilsvarer omtrent 250 og 730 aminosyrer.

Kan tjene deg: plasmamembran

Med unntak av myeloperoxidase inneholder alle molekyler av denne typen i deres struktur en hemokruppe som i hvile presenterer et jernatom i oksidasjonstilstand Fe+3. Plantene har en protesegruppe kjent som Ferroporfirina XI.

Peroxidases har to strukturelle domener som "omgir" hemo -gruppen, og hvert av disse domenene er produktet av uttrykket av et gen som fikk en dupliseringshendelse. Disse strukturene er sammensatt av mer enn 10 alfahaller sammen med løkker og polypeptidsvinger.

Tilstrekkelig folding av molekylet ser ut til å avhenge av tilstedeværelsen av bevart avfall av glycin og prolin, samt en rest av asparaginsyre og en annen av arginin som danner en saltbro mellom dem som forbinder begge strukturelle domener.

Funksjoner

Hovedfunksjonen til peroksidase -enzymer er fjerning av hydrogenperoksyd fra cellemiljøet, som kan oppstå ved forskjellige mekanismer og som kan representere alvorlige trusler mot intracellulær stabilitet.

I denne prosessen med fjerning av denne reaktive oksygenarten (der oksygen har en mellomliggende oksidasjonstilstand) bruker imidlertid peroksidaser oksidasjonskapasiteten til dette stoffet for å oppfylle andre viktige funksjoner for metabolisme.

Hos planter er disse proteinene en viktig del av lignifiseringsprosesser og forsvarsmekanismer i patogen infisert med fysisk eller fysisk skade.

I vitenskapelig sammenheng har det dukket opp nye applikasjon.

I analytiske og diagnostiske termer er den krydret reddik peroksidase kanskje det mest brukte enzymet for fremstilling av konjugerte antistoffer som brukes til immunologiske absorpsjonstester som ELISA (fra engelsk "Enzymbundet immunosorbentanalyse") og også for bestemmelse av forskjellige typer forbindelser.

Kan tjene deg: Coanocytter: Kjennetegn og funksjoner

Virkningsmekanismen

Den katalytiske prosessen med peroksidaser skjer gjennom sekvensielle trinn som begynner med interaksjonen mellom det aktive stedet for enzymet og hydrogenperoksyd, som oksiderer jernatom i hemo -gruppen og genererer en ustabil mellomliggende forbindelse kjent som forbindelse I (IOC).

Det oksiderte proteinet (IOC) har deretter en hemokruppe med et jernatom som gikk fra oksidasjonstilstand III til tilstand IV, og for denne prosessen ble hydrogenperoksyd til vann til vann redusert.

Forbindelse I er i stand til å oksidere et elektrondonorsubstrat, danne et radikalt underlag og bli en ny kjemisk art kjent som forbindelse II (COII), som deretter reduseres med et andre underlagsmolekyl, regenererer jern i tilstand III og produserer en annen radikal.

Folkens

-I følge organismen

Peroksidaser er gruppert i tre klasser avhengig av organismen der de er:

- Klasse I: Intracellulære prokaryote peroksidaser.

- Klasse II: Ekstracellulære soppperoksidaser.

- Klasse III: hemmelige vegetabilske peroksidaser.

I motsetning til klasse I -proteiner, har de fra klasse II og III i sine strukturer disulfur broer konstruert mellom cysteinrester, noe som gir dem betydelig større stivhet.

Klasser II og III proteiner skiller seg også fra klasse I der de vanligvis har glykosilasjoner på overflaten.

-I følge det aktive nettstedet

Mekanistisk tale kan peroksidaser også kategoriseres i henhold til atomene som finnes i deres katalytiske sentrum. På denne måten er hemoperoksidaser (de vanligste), vanadium-haloproxidaser og andre blitt beskrevet.

Det kan tjene deg: pinocytose: prosess, funksjoner og forskjell med fagocytose

Hemoperoksidaser

Som allerede nevnt har disse peroksidasene en protesegruppe i sitt katalytiske sentrum kjent som Grupo Hemo. Jernatomet på dette stedet er koordinert med fire bindinger med nitrogenatomer.

Vanadio-Halperoxidases

I stedet for en hemokruppe, har vanadio-waterperoxidases vanadato som protesegruppe. Disse enzymene er blitt isolert fra marine organismer og noen land sopp.

Vanadium i denne gruppen er koordinert av tre ikke-proteiske oksygenoser, et nitrogen fra en histidinrest og et nitrogen av en azidbinding.

Andre peroksidaser

I denne gruppen er mange bakterielle Haryperoxidases som har andre protesegrupper enn hemo eller vanadium kategorisert. I denne gruppen er det også peroxidase glutathione.

Referanser

1. Alberts, f., Dennis, f., Hopkin, k., Johnson, a., Lewis, J., Raff, m.,... Walter, s. (2004). Essensiell cellebiologi. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Bank, l. (1997). Strukturelle egenskaper til peroksider. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, m. P. J. Van, Rantwijk, f. Van, & Sheldon, r. TIL. (1997). Selektive oksidasjoner katalysert av peroksidaser. Tetrahedron, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, h. B., & Stillman, J. S. (1976). På funksjonen og virkningsmekanismen til peroksidaser. Koordinasjonskjemi -anmeldelser, 19, 187-251.
5. Hamid, m., & Rehman, K. (2009). Potensielle anvendelser av peroksider. Matkjemi, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, J. D. (1998). Biokjemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publisher.
7. Stansfield, w. D., Colomé, J. S., & Cano, r. J. (2003). Molekylær og cellebiologi. (K. OG. Cullen, red.). McGraw-Hill ebooks.