Støttefunksjoner, funksjoner og eksempler

De støtter De er de inaktive formene for enzymer, det vil si at de er enzymene som mangler sine kofaktorer eller koenzymer, som er viktige for å utføre de katalytiske reaksjonene som de har ansvaret.

Enzymer er proteiner med katalytisk aktivitet. Funksjonen akselererer i utgangspunktet løpet av forskjellige typer kjemiske reaksjoner i cellene, et faktum som er veldig viktig for eksistensen av alle levende vesener på jorden.

Et holoenzym dannes av en supporter og dets kofaktor/koenzym/protesegruppe

Aktiviteten til mange enzymer avhenger av identiteten og bestillingen av aminosyrene som omfatter dem, det vil si på deres egne proteinstrukturer, og av integriteten til disse strukturene under forhold innfødt.

Selv om dette er sant for mange enzymer, er det noen som krever ytterligere ikke -proteinelementer for å utføre sine funksjoner. Slike elementer er kjent som Kofaktorer, Hvis dette er uorganiske ioner, eller koenzymer, Hvis dette er komplekse eller organiske molekyler.

Generelt er både kofaktorer og koenzymer assosiert med relativ stabilitet til proteinstrukturen til enzymer hvis katalytisk aktivitet fremmer; Når denne foreningen er permanent (kovalent), er disse gruppene da kjent som Protesegrupper.

Eksempler på støtte

3D -illustrasjon av DNA -polymerase

Det aktive enzymatiske settet dannet av et protein med katalytisk aktivitet og dets kofaktor/koenzym/protetisk gruppe kalles Holoenzym enten Konjugert enzym. I et holoenzym tilsvarer proteindelen det som er kjent som støtte eller apoprotein, som mangler aktivitet.

Eksempler på noen viktige støtter er:

• Enzymet DNA -polymerase, Ansvarlig for å gjenskape celle -DNA, uten det divalente magnesiumionet som fungerer som en kofaktor.
• Enzymet Karbonisk anhydrase, Ansvarlig for å katalysere konvertering av CO₂ og H₂0 til bikarbonat og H+-ioner, uten det divalente sinkionet som fungerer som en kofaktor.
• Enzymet hemoglobin, Ansvarlig for å transportere oksygen inne i de røde blodlegemene (erytrocytter) av blodet fra pattedyr, uten deres protesegruppe hemo.
• Enzymet Laktatdehydrogenase, Ansvarlig for produksjon av laktat fra pyruvat, uten NADH som fungerer som en kofaktor.

Det kan tjene deg: Neolamarckismo: Bakgrunn og egenskaper

Kjennetegn på apoenzymer

Støtten er inaktive enzymer som de trenger, for å oppnå sin aktivering, foreningen av en kofaktor eller et koenzym, men som ikke er samlet til en.

Når man tar hensyn til dette, kan det sies at slike molekyler deler visse egenskaper, nemlig:

De er proteiner

I motsetning til kofaktorer og koenzymer, som er ikke -proteinelementer som er nødvendige for funksjonene til holoenzymer, er støtte proteiner.

Den forrige uttalelsen forstås da at støtter dannes av kjeder av spesielle molekyler kjent som aminosyrer, som er koblet sammen gjennom en type kobling kjent som peptidbinding.

Aminosyresekvensen for hver støtte er genetisk bestemt, og denne betinget på sin side dens romlige eller tre -dimensjonale orden, intimt relatert til substraterens spesifisitet, unionen til kofaktorene/koenzymene/protesegruppene, etablering av det aktive stedet, etc.

Som proteiner har også apoenzymer: en elektrisk ladning, bestemt av aminosyreinnholdet og pH i mediet der de finnes; Temperatur, pH og ionisk kraftkrav som er karakteristiske der det i nærvær av kofaktorer kan fungere i deres optimale hastighet; hemmere og konkurrenter, etc.

De kan bli med i underlag

Selv om de ikke er i stand til å katalysere en enzymatisk reaksjon, beholder mange støtter evnen til å slå sammen underlagene som deltar i reaksjonen som kjennetegner dem; Av denne grunn brukes de vanligvis i noen eksperimentelle sammenhenger.

De kan bli med i kofaktorer, koenzymer eller protesegrupper

I de fleste tilfeller kan støtter betraktes som inaktive enzymer som er forberedt Å bli med i molekylene som deltar.

Det kan tjene deg: Flora og fauna fra den ecuadorianske kysten

Kofaktorer kan delta direkte i katalytiske reaksjoner eller bare bidra til stabilisering av den generelle strukturen til holoenzym.

Blant de viktigste kofaktorene som deltar i celleholoenzymer er:

- Jern (Fe2+)

- Kobber (Cu2+)

- Kalsium (Ca2+)

- Sink (Zn2+)

- Magnesium (Mg2)

- Mangan (Mn2+)

- Kobolt (CO)

- Nikkel (ni)

Blant de viktigste koenzymene kan utnevnes:

- Vitaminer: B9, B3, C

- Adenosín Triffosphate (ATP)

- Flavín Adenín Dinucleotide (FAD)

- Nikotinamid eller Nicotín dinukleotid -dykkelotid (NAD)

Piridoxal-fosfatstruktur (kilde: Ayacop, Public Domain, via Wikimedia Commons)

Noen viktige protesegrupper er:

- Hemo Group

- Biotin

- Tiaminpyrofosfat

- Pyridoksal-fosfat

Funksjonene til Subenzimas

Siden støtter er proteindelene av holoenzymer, er det rettferdig å betrakte dem som deres viktigste del. Selv i nærvær av passende koenzymer, koenzymer og underlag, uten støtter, kunne ingen av de enzymatiske reaksjonene katalysert av disse enzymene utføres.

I denne forstand er hovedfunksjonen til en støtte å bidra med både hovedstrukturen i holoenzymet som det tilhører, som stedet for union for kofaktoren, koenzymet og/eller protesegruppen og underlagene som deltar i reaksjonen.

Fra det strukturelle synspunktet er et holoenzym uten dets apoenzym ikke annet enn en kofaktor, og en kofaktor alene er ikke noe mer enn et relativt inert molekyl (biologisk sett), slik at støtten i virkeligheten skal utføre utførelse av Den katalytiske reaksjonen, assistert av nevnte ikke -proteinelementer.

Kan tjene deg: actinomycetes

Dermed er funksjonene til støtten, selv om det er inaktive enzymer, avhenger av:

- Den lineære kjeden av aminosyrer eller primærstruktur (hvis de er enzymatiske komplekser dannet av mer enn en underenhet, ville den bli diskutert av “deres lineære kjeder”).

- Måten disse kjedene er bestilt i verdensrommet, det vil si sekundære, tertiære og kvartære strukturer, når saken.

- Riktig konformasjon av stedene som er grunnleggende for katalyse, det vil si det katalytiske stedet med aminosyrene som deltar i reaksjonen, unionsstedet for co -enzymes, koenzymer eller protesegrupper; etc.

- Stabiliteten til strukturen under celleforhold eller innfødt, faktum som er direkte relatert til apoenzymens evne til å danne holoenzym og andre.

Referanser

1. Boyer, s. D., & Krebs, og. G. (1986). Enzymene. Akademisk presse.
2. Garrett, r. H., & Grisham, C. M. (2001). Prinsipper for biokjemi: med et menneskelig fokus. Brooks/Cole Publishing Company.
3. Gruber, k., Puffer, f., & Kräutler, B. (2011). Vitamin B 12-derivat-enzym medfaktorer og ligander av proteiner og nukleinsyrer. Chemical Society Reviews, 40 (8), 4346-4363.
4. Murray, r. K., Granner, d. K., Mayes, s. TIL., & Rodwell, V. W. (2014). Harpers illustrerte biokjemi. McGraw-Hill.
5. Nelson, d. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Lehninger prinsipper for biokjemi. Macmillan.
6. Staiano, m., Pennacchio, a., Varriale, a., Capo, a., Majoli, a., Capacchione, ca., & D'Auria, s. (2017). Enzymer som sensorer. I metoder i enzymologi (Vol. 589, s. 115-131). Akademisk presse.