Faktorer som påvirker enzymatisk aktivitet

De Faktorer som påvirker enzymatisk aktivitet De er de midlene eller forholdene som kan endre funksjonen til enzymer. Enzymer er en klasse av komplekse proteiner hvis funksjon er å akselerere biokjemiske reaksjoner. Disse biomolekylene er essensielle for alle former for liv, planter, sopp, bakterier, protister og dyr.

Enzymer er grunnleggende i forskjellige viktige reaksjoner for organismer, for eksempel å eliminere giftige forbindelser, nedbryte mat og generere energi.

Dermed er enzymer som molekylære maskiner som letter celleoppgaver, og ved mange anledninger påvirkes eller favoriseres deres drift under visse forhold.

Liste over faktorer som påvirker enzymatisk aktivitet

Konsentrasjon av enzymer

Når konsentrasjonen av enzymer øker, øker reaksjonens hastighet proporsjonalt. Dette skjer imidlertid bare med en viss konsentrasjon, fordi hastigheten på et gitt tidspunkt blir konstant. Dette er fordi flere enzymer ikke lenger har hva du skal overholde.

Denne egenskapen brukes til å bestemme aktivitetene til serumenzymer (fra blodserumet) for diagnose av sykdommer.

Substratkonsentrasjon

Ved å øke underlagskonsentrasjonen øker reaksjonshastigheten. Dette skyldes det faktum at flere substratmolekyler vil samarbeide med enzymmolekyler, så produktet vil dannes raskere.

Ved å overskride en viss konsentrasjon av underlag vil det imidlertid ikke være noen effekt på reaksjonens hastighet, siden enzymene ville være mett og fungere med sin maksimale hastighet.

Ph

Endringer i hydrogenionkonsentrasjon (pH) påvirker enzymaktivitet betydelig. Fordi disse ionene har en belastning, genererer de at tiltrekningskrefter og frastøtning mellom hydrogenet og ioniske bindinger av enzymer. Denne interferensen gir endringer i form av enzymer, og påvirker dermed deres aktivitet.

Kan tjene deg: Halv Löwenstein-LOSE: Foundation, Preparation and Use

Hvert enzym har en optimal pH der reaksjonshastigheten er maksimal. Dermed avhenger den optimale pH for et enzym av hvor det fungerer normalt.

For eksempel har tarm enzymer en optimal pH på omtrent 7.4 (litt grunnleggende). I kontrast har enzymer i magen en optimal pH på omtrent 2 (veldig sur).

Saltholdighet

Salgskonsentrasjon påvirker også ionisk potensial og kan følgelig forstyrre visse enzymkoblinger, som kan være en del av det aktive stedet for det samme. I disse tilfellene, som med pH, vil den enzymatiske aktiviteten bli påvirket.

Temperatur

Når temperaturen øker, øker den enzymatiske aktiviteten og følgelig hastigheten på reaksjonen. Imidlertid betyr veldig høye temperaturer denaturalisere (ødeleggende) enzymer, dette betyr at overflødig energi bryter koblingene som opprettholder strukturen, noe som får dem til å ikke jobbe optimalt.

Dermed avtar reaksjonens hastighet raskt når termisk energi denaturerer enzymer. Denne effekten kan observeres grafisk i en bjelleformet kurve, der temperaturreaksjonshastigheten er relatert.

Temperaturen som den maksimale reaksjonshastigheten oppstår, kalles den optimale temperaturen til enzymet, som observeres på kurvenens høyeste punkt.

Denne verdien er forskjellig for forskjellige enzymer. Imidlertid har de fleste enzymer i menneskekroppen en optimal temperatur på rundt 37.0 ° C.

Oppsummert, når temperaturen øker, vil reaksjonshastigheten i utgangspunktet øke på grunn av økningen i kinetisk energi. Imidlertid vil effekten av brudd på unionen øke, og reaksjonshastigheten vil begynne å avta.

Kan tjene deg: fosfatidylinositol: struktur, trening, funksjoner

Et eksempel på dette er feber: Når kroppen har en veldig høy temperatur på grunn av en infeksjon, kan denne høye temperaturen denaturalisere enzymene til bakteriene som forårsaker infeksjon.

Produktkonsentrasjon

Akkumulering av reaksjonsprodukter reduserer generelt hastigheten på enzymet. I noen enzymer kombineres produktene med deres aktive nettsted som danner et løst kompleks og derfor hemmer aktiviteten til enzymet.

I levende systemer forhindres denne typen hemming generelt ved rask eliminering av produktene som er dannet.

Enzymatiske aktivatorer

Noen av enzymene krever tilstedeværelse av andre elementer for å fungere bedre, dette kan være uorganiske metallkationer som MG²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ac²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺, etc.

Sjelden er det også nødvendig med anioner for enzymatisk aktivitet, for eksempel: kloridanion (CI-) for amylase. Disse små ionene kalles enzymatiske kofaktorer.

Det er også en annen gruppe elementer som favoriserer aktiviteten til enzymer, kalt koenzymer. Koenzymer er organiske molekyler som inneholder karbon, for eksempel vitaminer som finnes i mat.

Et eksempel vil være vitamin B12, som er koenzymet av syntase, nødvendig for proteinmetabolisme i kroppen.

Enzymatiske hemmere

Enzymatiske hemmere er stoffer som påvirker enzymers funksjon og følgelig bremse eller i noen tilfeller stopp katalyse.

Det er tre vanlige typer enzymatisk hemming: konkurransedyktig, ikke -konkurransedyktig og blandet hemming:

Konkurransedyktige hemmere

En konkurransedyktig hemmer er en kjemisk forbindelse som ligner på et underlag som kan reagere med det aktive stedet for enzymet. Når det aktive stedet for et enzym har gått sammen med en konkurransedyktig hemmer, kan ikke underlaget slå sammen enzymet.

Det kan tjene deg: Marine Meadow: Hva er, egenskaper, flora, fauna

Ikke -konkurransedyktige hemmere

En ikke -konkurransedyktig hemmer er også en kjemisk forbindelse som binder seg til enzymet, uten å påvirke den aktive senterkonfigurasjonen, slik at enzymet perfekt kan slå sammen underlaget. Dette påvirker imidlertid enzymatisk aktivitet betydelig. Hemminggraden vil i dette tilfellet avhenge av hemmerkonsentrasjonen.

Blandede hemmere

Inhibitoren kan slå sammen enzymet samtidig som underlaget, men foreningen av hemmeren påvirker foreningen av underlaget. Dette betyr at hemmeren blir med på et annet sted som ikke er det aktive sentrum av enzymet (den tertiære strukturen til enzymet), og når unionen endrer denne strukturen, reduseres den enzymatiske aktiviteten fordi affiniteten til underlaget etter stedet reduserer eiendelen.

Referanser

1. Alters, s. Biologi: Forstå livet. Jones og Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, g. & Strayer, l. Biokjemi. W. H. Freeman og selskap.