Flavin adenin dinukleotid (FAD) egenskaper, biosyntese

Han Kjepphest (Flavin adenin dinukleoto) er et organisk molekyl, koenzym i noen enzymer av forskjellige metabolske ruter. Som andre flavin-nukleotidforbindelser fungerer det som en protese gruppe av oksydreduksjonsenzymer. Disse enzymene er kjent som flavoproteiner.

FAD er sterkt knyttet til flavoprotein, i enzymet succinat dehydrogenase; For eksempel er en histidin -hvile kovalent koblet.

Kilde: Edgar181 [Public Domain]

Flavoproteiner virker i sitronsyresyklusen, i den elektroniske transportkjeden og oksidativ nedbrytning av aminosyrer og fettsyrer, og deres funksjon blir oksidert til alkener.

[TOC]

Kjennetegn

FAD består av en heterocyklisk ring (isoaloxacin) som gir den en gul farge, sammen med en alkohol (ribitol). Denne forbindelsen kan delvis reduseres og genererer en stabil radikal FADH, eller fullstendig redusert produserende FADH₂.

Når enzymer er kovalent koblet til enzym.

Flavoproteiner i sin oksiderte form har viktige absorpsjonsbånd i det synlige spektrumområdet, og gir dem en intens fargelegging som går fra gult til rødt og grønt.

Når disse enzymene reduseres, lider de en misfarging, for en endring i absorpsjonsspekteret. Denne funksjonen brukes til studiet av aktiviteten til disse enzymene.

Planter og noen mikroorganismer som er i stand til å syntetisere flavin₂.

I kjepphest kan samtidig overføring av to elektroner, eller sekvensielle overføringer av hvert elektron for å produsere den reduserte FADH -formen genereres₂.

Kan tjene deg: Central Dogma of Molecular Biology: Molekyler og prosesser involvert

Biosyntese av FAD

Som nevnt ovenfor, kan ikke ringen som danner koenzymfad syntetiseres av dyr, slik at for å oppnå et slikt koenzym, er det nødvendig med en forløper oppnådd fra kostholdet, noe som vanligvis er et vitamin. Disse vitaminene syntetiseres bare av mikroorganismer og planter.

FAD genereres fra vitamin B₂ (riboflavin) gjennom to reaksjoner. I riboflavinen fosforyleres en ribitil sidekjede i C5 -karbongruppen ved virkningen av flavoquinase -enzymet.

I dette trinnet genereres mononukleotid flavin (FMN) at til tross for navnet, er det ikke et ekte nukleotid, fordi ribitilkjeden ikke er et ekte sukker.

Etter å ha dannet FMN og gjennom en pyrofosfatgruppe (PPI), oppstår koblingen med en forsterker ved virkningen av enzymet FAD pirofosforylase, og produserer til slutt koenzymet FAD. Flavoquinasa og Pirofosforilasa -enzymer finnes rikelig i naturen.

Betydning

Selv om mange enzymer kan utføre sine katalytiske funksjoner for seg selv, er det noen som krever en ekstern komponent som gir de kjemiske funksjonene de mangler i polypeptidkjedene.

De ytre komponentene er de såkalte kofaktorene, som kan være ioner av metaller og organiske forbindelser, i hvilket tilfelle de er kjent som koenzymer, som tilfellet er FAD.

Det katalytiske stedet for enzym-koenzymkomplekset kalles holoenzym, og enzymet er kjent som apoenzym når det mangler kofaktoren, en tilstand der det forblir katalytisk inaktiv.

Kan servere deg: sjokolade agar

Den katalytiske aktiviteten til forskjellige enzymer (flavinavhengig) må kobles til kjepphesting for å utføre sin katalytiske aktivitet. I dem fungerer FAD som en elektrontransportformidler og hydrogenatomer produsert i konvertering av underlagene til produkter.

Det er flere reaksjoner som er avhengige av flaviner, for eksempel oksidasjon av karbonbindinger i tilfelle transformasjonen av mettede fettsyrer, eller oksidasjon av succinatet til fumarat.

Flavinavhengige oksidaser og oksidaser

Flavinavhengige enzymer inneholder en kjepphest som en fast samlet protesegruppe. Sonene i dette koenzym som er involvert i oksidorreduksjon av forskjellige reaksjoner kan reduseres reversibelt, det vil si at molekylet kan passere reversibelt til kjepphestet, FADH og FADH -stater₂.

De viktigste flavoproteinene er dehydrogenaser knyttet til elektronisk transport og pust, og finnes i mitokondriene eller dens membraner.

Noen flavinavhengige enzymer er dehydrogenase-suksinat som virker i sitronsyresyklusen, så vel som acyl-CoA-Dishydrogenase, som griper inn i det første stadiet av dehydrogenering i oksidasjon av fettsyrer.

Flavoproteiner som er dehydrogenaser har lave sjanser som reduserte kjepphest (FADH₂) kan bli reoxyD ved molekylært oksygen. På den annen side, i oksidase -flavoproteiner₂ Det har lett en tendens til å være reoxy, og produserer hydrogenperoksyd.

I noen pattedyrceller er det et flavoprotein som kalles NADPH-Citocrom.

Dette flavoproteinet er et membranenzym innebygd i den ytre membranen til endoplasmatisk retikulum. FAD sammen med dette enzymet er NADPH -elektronakseptor under underlag oksygenering.

Kan tjene deg: mastozoologi: opprinnelse, hvilke studier, eksempel på forskning

Kjepphest på metabolske ruter

Dehydrogenase Succinat. Dette er ansvarlig for sitronsyresyklusen, for å oksidere en mettet kobling av midten av succinatmolekylet, transformere nevnte lenke til en dobbel, for å produsere fumarat.

Koenzymfad er mottakeren av elektroner fra oksidasjonen av denne lenken, og reduserer til tilstanden Fadh₂. Disse elektronene blir deretter overført til den elektroniske transportkjeden.

II -komplekset i elektrontransportørkjeden inneholder flavoprotein succinat dehydrogenase. Funksjonen til dette komplekset er å passere elektroner fra succinat til koenzymet Q. Fadh₂ Det oksideres til å fadde, og overfører dermed elektroner.

Acil-coa-deshidrogenasa flavoprotein katalyserer dannelsen av en trans-mål dobbeltbinding for å danne trans-negle COA på den metabolske ruten for ß-oksidasjon av fettsyrer. Denne reaksjonen er kjemisk lik den som utføres ved succinatdehydrogenase i sitronsyresyklusen, og er koenzymfad mottakeren av H -produktet av dehydrogenering.

Referanser

1. Devlin, t. M. (1992). Biokjemiets lærebok: med kliniske korrelasjoner. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, r. H., & Grisham, C. M. (2008). Biokjemi. Ed. Thomson Brooks/Cole.
3. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2006). Lehninger Principles of Biochemistry 4. utgave. Ed Omega. Barcelona.
4. Rawn, J. D. (1989). Biokjemi (Nei. 577.1 rå). Ed. Interamerikansk-McGraw-Hill
5. Voet, d., & Voet, j. G. (2006). Biokjemi. Ed. Pan -American Medical.