Immunoglobuliner

Illustrasjon av immunoglobuliner

Hva er immunoglobuliner?

De Immunoglobuliner De er molekyler som produserer B -lymfocytter og plasmaceller som samarbeider med forsvaret av organismen. De består av et glykoproteinbiomolekyl som tilhører immunforsvaret. De er et av de mest tallrike proteinene i blodserumet, etter albumin.

Antistoff er et annet navn som immunoglobuliner får, og regnes som globuliner på grunn av deres oppførsel i elektroforesen av blodserumet som inneholder dem. Immunoglobulinmolekylet kan være enkelt eller sammensatt, avhengig av om presentasjonen din er som en monomer eller er polymerisert.

Den vanlige strukturen til immunoglobuliner ligner på bokstaven "y". Det er fem typer immunoglobuliner som har morfologiske, funksjonelle og stedsforskjeller i kroppen. De strukturelle forskjellene i antistoffene er ikke i form, men når det gjelder deres sammensetning; Hver type har et spesifikt mål.

Immunresponsen fremmet av immunoglobuliner er veldig spesifikk og er en svært kompleks mekanisme. Stimulansen for sekresjon av celler aktiveres i nærvær av rare midler til kroppen, for eksempel en bakterie. Funksjonen til immunoglobulin vil være å bli med i det rare elementet og eliminere det.

Immunoglobuliner eller antistoffer kan være til stede både i blodet og på den membranøse overflaten av organene. Disse biomolekylene representerer viktige elementer innenfor menneskets kroppsforsvarssystem.

Struktur av immunoglobuliner

Antistoffstrukturen inneholder aminosyrer og karbohydrater, oligosakkarider. Den dominerende tilstedeværelsen av aminosyrer, dens mengde og distribusjon er det som bestemmer strukturen til immunoglobulin.

Som ethvert protein, har immunoglobuliner primær, sekundær, tertiær og kvartær struktur, og bestemmer deres typiske utseende.

Som svar på antall aminosyrer de presenterer, har immunoglobuliner to typer kjede: tung kjede og lett kjede. I tillegg, i henhold til aminosyresekvensen i sin struktur, har hver av kjedene en variabel region og et konstant område.

Tunge kjeder

De tunge kjedene av immunoglobuliner tilsvarer polypeptidenheter bestående av 440 aminosyresekvenser.

Hver immunoglobulin har 2 tunge kjeder, og hver av disse har en variabel region og en konstant region. Den konstante regionen har 330 aminosyrer og variabelen 110 aminosyrer sekvensert.

Strukturen i den tunge kjeden er forskjellig for hvert immunoglobulin. De er totalt 5 typer tungkjede som bestemmer typene immunoglobulin.

Tunge kjedetyper er identifisert med de greske bokstavene γ, μ, α, ε, Δ for henholdsvis IgG, IgM, IgA, IgE og IgD -immunoglobuliner.

Det konstante området med tunge kjeder ε og μ dannes av fire domener, mens de som tilsvarer α, γ, Δ har tre. Deretter vil hver konstante region være forskjellig for hver type immunoglobulin, men vanlig for immunoglobuliner av samme type.

Kan tjene deg: sternocleidohioid muskel

Den variable regionen i den tunge kjeden dannes av et enkelt domene av immunoglobulin. Denne regionen har en sekvens på 110 aminosyrer, og vil være forskjellig avhengig av antistoffets spesifisitet av et antigen.

I strukturen til de tunge kjedene kan en vinkling eller fleksjon observeres - et hengsel - som representerer det fleksible området i kjeden.

Lette kjeder

De lette kjedene av immunoglobuliner er polypeptider som består av omtrent 220 aminosyrer. Det er to typer lett kjede i mennesket: kappa (κ) og lambda (λ), sistnevnte med fire undertyper. De konstante og variable domenene har sekvenser på 110 aminosyrer hver.

Et antistoff kan ha to lette kjeder κ (κκ) eller et par λ -kjeder (λλ), men det er ikke mulig å ha en av hver type samtidig.

FC og Fab -segmenter

Ettersom hvert immunoglobulin har en form som ligner på en "y" kan deles inn i to segmenter. Det "nedre" segmentet, basen, kalles krystalliserbar fraksjon eller FC; mens armene til "y" danner fab, eller fraksjon som forener antigenet. Hver av disse strukturelle seksjonene av immunoglobulin utfører en annen funksjon.

FC -segment

FC -segmentet har to eller tre konstante domener av de tunge kjedene av immunoglobulin.

FC kan slå sammen proteiner eller en spesifikk mottaker i basofiler, eosinofiler eller byggceller, så det induserer den spesifikke immunresponsen som vil eliminere antigenet. FC tilsvarer karboksylenden av immunoglobulin.

Fab segment

Fraksjonen eller FAB -segmentet av et antistoff inneholder de variable domenene i endene, i tillegg til de konstante domenene til de tunge og lette kjedene.

Det konstante domenet til den tunge kjeden fortsetter med domenene til FC -segmentet som danner hengslet. Det tilsvarer den aminoterminale enden av immunoglobulin.

Betydningen av Fab -segmentet er at det tillater forening med antigener, rare og potensielt skadelige stoffer.

De variable domenene til hvert immunoglobulin garanterer deres spesifisitet med et gitt antigen; Denne funksjonen tillater til og med dens bruk i diagnosen inflammatoriske og smittsomme sykdommer.

Typer immunoglobuliner

Av Alejandro Porto [CC By-SA 3.0 (https: // creativecommons.Org/lisenser/by-SA/3.0)], via Wikimedia Commons

Immunoglobuliner kjent så langt har en spesifikk tungkjede som er konstant for hver av disse og forskjellen fra de andre.

Det er fem varianter av tunge kjeder som bestemmer fem typer immunoglobuliner, hvis funksjoner er forskjellige.

Immunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G er den mest tallrike sorten. Den har en tung gammakjede og presenteres i en unimolekylær eller monomer form.

IgG er det mest tallrike i både blodserum og i vevsrommet. Minimumsendringer i aminosyresekvensen til den tunge kjeden bestemmer delingen til undertyper: 1, 2, 3 og 4.

Kan tjene deg: sarkomro

Immunoglobulin G har en sekvens på 330 aminosyrer i sitt FC -segment og en molekylvekt på 150 000, hvorav 105 000 tilsvarer dens tunge kjede.

Immunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M er en pentage hvis tunge kjede er μ. Molekylvekten er høy, omtrent 900 000.

Aminosyresekvensen til den tunge kjeden er 440 i FC -fraksjonen. Det er hovedsakelig i blodserum, som representerer 10 til 12 % av immunoglobuliner. IgM har en enkelt undertype.

Immunoglobulin A (IgA)

Den tunge kjeden α tilsvarer den, og representerer 15 % av de totale immunoglobuliner. IgA finnes i både blod og sekreter, selv i morsmelk, og presenterer i form av en monomer eller dimer. Molekylvekten til dette immunoglobulinet er 320 000 og har to undertyper: IgA1 og IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E består av den tunge kjedetypen ε og er veldig knapp i serum, rundt 0,002 %.

IgE har en molekylvekt på 200 000 og er til stede som en monomer hovedsakelig i serum, nasalt slim og spytt. Det er også vanlig å finne dette immunoglobulinet i basofiler og mastceller.

Immunoglobulin D (IgD)

Den tunge kjedesorten δ tilsvarer immunoglobulin D, som representerer 0,2 % av de totale immunoglobuliner. IgD har en molekylvekt på 180 000 og er strukturert i form av en monomer.

Det er relatert til B -lymfocytter, festet til overflaten av disse. Imidlertid er IGDs funksjon ikke klar.

Type endring

Immunoglobuliner kan oppleve en strukturell type type, på grunn av behovet for forsvar mot et antigen.

Denne endringen skyldes funksjonen til B -lymfocytter av produksjonsantistoffer ved adaptiv immunitetsegenskap. Den strukturelle endringen er i den konstante regionen av den tunge kjeden, uten å endre variabel regionen.

En klasse- eller klasseendring kan føre til at en IgM passerer til IgG eller IgE, og dette skjer som en indusert respons fra Gamma Interferon eller IL-4 og IL-5 interleuciner.

Funksjoner av immunoglobuliner

Rollen spilt av immunoglobuliner i immunforsvaret er av vital betydning for forsvaret av organismen.

Immunoglobuliner er en del av det humorale immunforsvaret; det vil si at de er stoffer som skilles ut av celler for beskyttelse mot patogener eller skadelige midler. 

De gir et effektivt forsvarsmiddel, effektivt, spesifikt og systematisert, av stor verdi som en del av immunforsvaret. De har generelle og spesifikke funksjoner innen immunitet:

Generelle funksjoner

Antistoffer eller immunoglobuliner oppfyller både uavhengige funksjoner og aktiverer effektor og sekretoriske responser mediert av celler.

Antigen-Aanticuerpo Union

Immunoglobuliner har funksjonen som sammen med antigene midler spesifikt og selektivt.

Dannelsen av antigen-antistoffkomplekset er hovedfunksjonen til et immunoglobulin, og er derfor immunresponsen som kan stoppe antigenvirkningen. Hvert antistoff kan bli med to eller flere antigener samtidig.

Kan tjene deg: alveolært bein

Effektive funksjoner

Det meste av tiden antigen-antistoffkomplekset fungerer som en start for å aktivere spesifikke cellulære responser eller starte en hendelsesrekkefølge som bestemmer eliminering av antigenet. De to vanligste effektorresponsene er celleforening og utfyllende aktivering.

Den cellulære foreningen avhenger av tilstedeværelsen av spesifikke reseptorer for immunoglobulin FC -segmentet, når den først har sluttet seg til antigenet.

Celler som mastceller, eosinofiler, lymfocyttbasofiler og fagocytter har disse reseptorene og gir antigen eliminasjonsmekanismer.

Aktiveringen av komplementfossen er en kompleks mekanisme som involverer begynnelsen av en sekvens, så det endelige resultatet er sekresjon av giftige stoffer som eliminerer antigener.

Spesifikke funksjoner

For det første utvikler hver type immunoglobulin en spesifikk forsvarsfunksjon:

Immunoglobulin G

- Immunoglobulin G gir de fleste forsvar mot antigene midler, inkludert bakterier og virus.

- IgG aktive mekanismer som komplement og fagocytose.

- Den spesifikke IgG -grunnloven for et antigen er holdbart.

- Det eneste antistoffet som moren kan overføre til barn under graviditet er IgG.

Immunoglobulin m

- IgM er det raske responsantistoffet før skadelige og smittsomme midler, siden det gir øyeblikkelig handling til det erstattes av IgG.

- Dette antistoffet aktiverer cellulære responser innlemmet i membranen til humorale lymfocytter og responser som komplement.

- Det er det første immunoglobulinet som syntetiserer mennesket.

Immunoglobulin A

- Det fungerer som en forsvarsbarriere mot patogener, når den er plassert på overflatene til slimhinnene.

- Det er til stede i luftveisslimhinne, fordøyelsessystem, urinveis og også i sekreter som spytt, nasalt slim og tårer.

- Selv om dens komplementaktivering er lav, kan det være assosiert med glatthet for å eliminere bakterier.

- Tilstedeværelsen av immunoglobulin D både i morsmelk og i Caloster gjør at en nyfødt kan skaffe den under amming.

Immunoglobulin e

- Immunoglobulin og gir en sterk forsvarsmekanisme mot allergiprodusenter som produserer.

- IgE -interaksjon og et allergen vil gjøre inflammatoriske stoffer som er ansvarlige for symptomene på allergier, for eksempel nysing, hoste, elveblest, økning i tårer og neseslim.

- IgE kan også kobles til overflaten av parasittene gjennom FC -segmentet, og produserer en reaksjon som produserer disse dødens død.

Immunoglobulin d

- Den monomere strukturen til IgD er knyttet til B -lymfocytter som ikke har samhandlet med antigener, så de utfører reseptorfunksjonen.

- IgDs funksjon er uklar.