Lipasa karacateristisk, struktur, typer, funksjoner

De Lipasas De utgjør en stor familie av enzymer som er i stand til å katalysere hydrolysen av esterbindinger som er til stede i underlag som triglyserider, fosfolipider, kolesterolestere og noen vitaminer.

De er praktisk talt i alle livets riker, både i mikroorganismer og bakterier og gjær, som i planter og dyr; I hver type organisme har disse enzymene spesielle egenskaper og egenskaper som skiller dem fra hverandre.

Grafisk representasjon av molekylstrukturen til en lipase (kilde: Jawahar Swaminathan og MSD -ansatte ved European Bioinformatics Institute [Public Domain] via Wikimedia Commons)

Avhengig av klassifiseringstypen, kan skillet gjøres mellom de "sanne" lipasasene, også kjent som Lipas triacylglycerol, og andre enzymer med lignende lipolytisk aktivitet som fosfolipaser, esteraeus esterol og stedet retinyl-pealmitat.

Den første publiserte rapporten om sekvensen til en enzymlipase var den av de Caro og samarbeidspartnere i 1981, som studerte trieliscerol lipasa bukspyttkjertelen til griser. Påfølgende studier demonstrerte eksistensen av mange andre systemiske lipaser i levende organismer.

De viktigste lipasene hos dyr er fordøyelseslipaser produsert av bukspyttkjertelen og leveren, som deltar i metabolismen av fett som konsumeres i kostholdet regelmessig, og har derfor viktige fysiologiske implikasjoner fra forskjellige synspunkter.

For tiden er disse enzymene ikke bare studert for kliniske og/eller metabolske formål, men produserer også industrielt for kommersielle formål for matprosessering og andre produkter, og kan oppnås fra dyrking av spesielle mikroorganismer.

[TOC]

 Kjennetegn

Lipasas er vannoppløselige proteiner og katalyserer hydrolytiske reaksjoner i uoppløselige underlag. De finnes i naturen i en balanse mellom deres aktive form og deres inaktive form og aktivering eller inaktivering avhenger av forskjellige interne interne faktorer.

Kan tjene deg: glukaner: struktur, egenskaper og funksjoner

De tilhører hydrolysase -enzymet superfamilie med α/β -fold, der matter, tioesterae, noen proteaser og peroksidaser, defalus og andre intracellulære hydrolaser er også klassifisert.

Lipaser er kodet av gener som tilhører en familie som inkluderer kodingsgenene til pankreas lipase, lever lipase, lipoproteisk lipase, endotelial lipase og fosfatidylserin fosfolipase A1.

Katalytisk mekanisme

Noen forfattere foreslår at formen for katalyse som disse enzymene har er analog med proteasen, som er relatert til tilstedeværelsen av tre spesielle aminosyreavfall på det aktive stedet.

Hydrolysemekanismen innebærer dannelse av et enzym-substratkompleks (lipase: triglyserid), deretter dannelsen av en hemiacetal mellomledd og deretter frigjøring av et diacylglycerid og en fettsyre.

Det siste trinnet med hydrolyse, frigjøring av fettsyre fra det aktive stedet, skjer av en modell kjent som "katapult" -modellen, som innebærer at etter at Clivaje eller brudd på esterbindingen raskt blir kastet ut fra stedet katalytisk.

Substratspesifisitet

Lipaser kan være spesifikke og skille mellom underlag som triglyserider, diacylglyserider, monoglyserider og fosfolipider.  Noen er spesifikke i fettsyrer, det vil si med hensyn til deres lengde, deres grad av metning osv.

De kan også være selektive når det gjelder regionen der hydrolyse katalyserer, dette betyr at de kan ha posisjonsspesifisitet med hensyn til stedet som fettsyremolekylene er sammen med glyserolskjelettet (i noen av de tre karbonatområdene).

Struktur

I tillegg til de andre medlemmene av den enzymatiske familien de tilhører, er lipasene preget av en topologi sammensatt av α og β-belagte ark. Det katalytiske stedet for disse enzymene er vanligvis sammensatt av en triade av aminosyrer: serin, aspartisk eller glutaminsyre og histidin.

Kan tjene deg: autopoiesis

De fleste lipaser er glykoproteiner som, avhengig av størrelsen på karbohydratdelen, har mellom 50 og 70 kDa molekylvekt.

Menneskelig bukspyttkjertel lipase

Den har 449 aminosyreavfall og to separate domener: ett N-terminal, der det katalytiske stedet og den karakteristiske folden av hydrolaser (α/β), og en annen C-terminal, mindre og mindre og betraktet som "hjelpe kalt "sandwich β".

Molekylvekten er mellom 45 og 53 kDa, og dens katalytiske aktivitet er høyere ved temperaturer nær 37 ° C og pH mellom 6 og 10 og 10.

Funksjoner

Avhengig av organet der de er i pattedyr, for eksempel, trener lipaser noe forskjellige fysiologiske funksjoner.

Som nevnt er det spesifikke lipasas i bukspyttkjertelen, leveren, eggstokkene og binyrene (i nyrene) og i endotelvev.

Leverlipaser er ansvarlige for metabolismen av lipoprotepartikler, som er komplekse dannet av lipider og proteiner som hovedsakelig fungerer i transport av triglyserider og kolesterol mellom organer og vev.

Spesielt deltar lipaser i hydrolyse eller frigjøring av fettsyrer fra triglyseridmolekylene som er inneholdt i lipoproteiner. Dette er nødvendig for å trekke ut energi fra disse molekylene eller for å resirkulere dem, ved å bruke dem som forløpere i syntesen av andre forbindelser.

Endotel lipaser er til stede i leveren, lunger, skjoldbruskkjertel og i reproduktive organer, og uttrykket av genene deres er regulert av forskjellige cytokiner. Disse enzymene deltar også i lipoproteinmetabolisme.

Industrielle funksjoner

I meieriproduksjonsindustrien er bruken av lipaser vanlig for å hydrolysere fettet som er tilstede i melk, noe som har direkte effekter på "potensering" av smaken i oster, kremer og andre meieriprodukter.

Kan tjene deg: glyseraldehyd 3-fosfat (G3P): struktur, funksjoner

De brukes også i fremstilling av andre matprodukter, spesielt under gjæring, for å forbedre smaken og "fordøyeligheten" av noen matforberedelsesmåltider.

Langt fra matindustrien er bruken av lipaser av mikrobiell opprinnelse populær i formuleringen av generelle rengjøringsmidler og stoffer, noe som reduserer de skadelige effektene på miljøet som innebærer den enorme kjemiske belastningen som er til stede i konvensjonelle rengjøringsprodukter.

Referanser

1. Lowe, m. OG. (2002). Triglyserid -lipasene i bukspyttkjertelen. Journal of Lipid Research, 43, 2007-2016.
2. Mead, J. R., Irvine, s. TIL., & Ramji, D. P. (2002). Lipoprotein lipase: struktur, funksjon, regulering og rolle i sykdommen. J. Mol. Med., 80, 753-769.
3. Perret, f., Mabile, l., Martinez, l., For det tredje, f., Barbaras, r., & Collet, x. (2002). Leverlipase: struktur / funksjonsforhold, syntese og regulering. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-Fojo, s., González-Navarro, h., Freeman, l., Wagner, e., Santamarina-Fojo, s., Gonza, h.,... nong, z. (2004). Leverlipase, lipoproteinmetabolisme og aterogenese. Arteriosklerose, trombose og vaskulærbiologi, 24, 1750-1754.
5. Taylor, p., Kurtovic, i., Marshall, s. N., Zhao, x., Simpson, f. K., Kurtovic, i.,... Zhao, x. Yo. N. (2012). Lipaser fra pattedyr og fisker. Anmeldelser i fiskerivitenskap, 29, 37-41.