Karboksyhemoglobinegenskaper og effekter

De Carboxyhemoglobin Det er hemoglobin festet til karbonmonoksid (CO). Hemoglobin er proteinet som transporterer oksygen gjennom blod til mennesker og i mange andre virveldyr.

For å transportere oksygen, må hemoglobin bli med i dette. Max Perutz, en kjemiker og nobelpris født i Wien i 1914 og drept i Cam-Bridge i 2002, kalt "Hemoglobin Oxygen Ligning Behaviour".

Hemoglobinstruktur (kilde: Bielabio via Wikimedia Commons)

Se for deg to hemoglobinmolekyler som er i stand til å bli med hver til fire oksygenmolekyler. Den ene har allerede tre oksygenmolekyler og den andre ingen. Hvis et annet oksygenmolekyl vises, er spørsmålet som følger: binder det seg til den "rike" som allerede har tre, eller de "fattige" som ikke har noen? Sannsynligheten er 100 til 1 at det rike molekylet er rettet.

Tenk deg nå to andre hemoglobinmolekyler. Den ene har 4 oksygenmolekyler (den er mettet) og den andre har bare den ene. Hvilket av molekylene er mest sannsynlig å gi oksygen til vevene, de rike eller de fattige? De fattigste vil lettere levere oksygen enn rik.

Fordelingen av oksygen i hemoglobinmolekylet kan sees på som den bibelske lignelsen: "... hvem har, det vil bli gitt og hvem som ikke har, selv det hun har vil bli fjernet ..." (Mt, 13:12 ). Fra det fysiologiske synspunkt.

Karbonmonoksid, uansett antall oksygenatomer forenet til et hemoglobinmolekyl, "sveip" med alle. Det vil si i nærvær av rikelig CO, blir alt oksygen festet til hemoglobin erstattet av CO.

[TOC]

Strukturelle egenskaper

For å snakke om karboksyhemoglobin, som ikke er noe mer enn en tilstand av hemoglobin assosiert med karbonmonoksid, er det nødvendig å først referere til hemoglobin generelt sett.

Hemoglobin er et protein sammensatt av fire underenheter dannet hver av en polypeptidkjede kjent som globin og en ikke -protein naturgruppe (protesegruppe) kalt hemo.

Kan tjene deg: Bioestadistikk: Historie, studieretning og applikasjoner

Hver hemokruppe inneholder et jernatom i jernholdig tilstand (tro²⁺). Dette er atomene som kan slå seg sammen med oksygen uten å oksidere.

Hemoglobin -tetrameren utgjøres av to underenheter av Alpha Globin, 141 aminosyrer hver og to underenheter av beta globin, 146 aminosyrer hver.

Hemoglobin former eller strukturer

Når hemoglobin ikke er knyttet til noe oksygenatom, er strukturen til hemoglobin stiv eller anspent, produktet av dannelsen av saltbroer inni.

Den kvartære strukturen til hemoglobin uten oksygen (deoxigenada) er kjent som "T" eller anspent struktur, og oksygenert hemoglobin (oksyhemoglobin) er kjent som "R" eller avslappet struktur.

Overgangen fra struktur T til struktur R skjer ved hjelp av oksygenforeningen til jernatom (tro²⁺) av hemokruppen festet til hver globinkjede.

Samarbeidsatferd

Underenhetene som utgjør strukturen til hemoglobin viser samarbeidsatferd som kan forklares med følgende eksempel.

Du kan forestille deg det deoksygenerte hemoglobinmolekylet (i struktur T) som et ullskall med de veldig skjulte oksygenbindingsstedene (HEM -grupper) i det.

Når denne anspente strukturen blir sammen med et oksygenmolekyl, er unionshastigheten veldig treg, men denne foreningen er tilstrekkelig til å løsne ballen litt og bringe følgende hemokruppe til overflaten, noe som gjør hastigheten som den binder følgende oksygen er større, gjenta prosessen og øke tilhørigheten til hver forening.

Karbonmonoksidffekter

For å studere effekten av karbonmonoksid på blodtransport av gasser, er det først nødvendig.

Kan tjene deg: Briologi: Hva er historie, hvilke studier

Oxihemoglobin -kurven har en sigmoid eller "S" form som varierer avhengig av det delvise oksygentrykket. Kurvekartet er klart fra analysene som ble gjort til blodprøvene som brukes til å bygge den.

Den mest skrå regionen av kurven oppnås med trykk under 60 mmHg og ved større trykk enn dette, har kurven en tendens til å flate, som om den når et platå.

Når du er i nærvær av visse stoffer, kan kurven vise betydelige avvik. Disse avvikene viser endringer som oppstår i affiniteten til hemoglobin på grunn av oksygen til samme PO₂.

For å kvantifisere dette fenomenet ble målet på hemoglobinets affinitet introdusert, kjent som P -verdien_femti, som er den delvise oksygentrykkverdien som hemoglobin er 50% mettet; det vil si når halvparten av hemo -gruppene deres er forent til et oksygenmolekyl.

Under standardbetingelser, som må forstås som pH 7.4, delvis 40 mmHg oksygentrykk og 37 ° C temperatur, p, p_femti Under en voksen mann er 27 mm Hg eller 3,6 kPa.

Hvilke faktorer kan påvirke affiniteten til hemoglobin ved oksygen?

Affiniteten til oksygenet til hemoglobinet som er inneholdt i erytrocyttene kan avta i nærvær av 2,3 defosfoglyserat (2-3dpg), av karbondioksid (CO₂), av høye konsentrasjoner av protoner eller ved økt temperatur; Og det samme gjelder karbonmonoksid (CO).

Funksjonelle implikasjoner

Karbonmonoksid er i stand til å forstyrre oksygentransportfunksjonen i arteriell blod. Dette molekylet er i stand til å bli sammen med hemoglobin og danne karboksyhemoglobin. Dette er fordi det har en tilhørighet til hemoglobin omtrent 250 ganger større enn O₂, Så han er i stand til å flytte det selv når han er knyttet til henne.

Kan tjene deg: Czapek Agar: Foundation, Preparation, Uses and Begrensninger

Kroppen produserer karbonmonoksid permanent, selv om det er i små mengder. Denne gassen, fargeløs og toalettet, blir med i hemo -gruppen på samme måte som den gjør eller_2, Og normalt er det omtrent 1% av blodhemoglobin som karboksyhemoglobin.

Siden den ufullstendige forbrenningen av organisk materiale produserer CO, er andelen karboksyhemoglobin hos røykere mye høyere, og å kunne nå verdier mellom 5 og 15% av total hemoglobin. Den kroniske økningen i karboksyhemoglobinkonsentrasjon er helseskadelig.

En økning i mengden CO som er inhalert som genererer mer enn 40% karboksyhemoglobin truer livet. Når jernbindingsstedet er okkupert av en CO, kan du ikke treffe O₂.

CO -unionen produserer overgangen fra hemoglobin til struktur R, slik at hemoglobin reduserer evnen til å levere eller ytterligere å levere eller₂ I blodkapillærer.

Carboxyhemoglobin har en lys rød farge. Så pasienter forgiftet med CO vedtar en rosa farge, selv i koma og luftveislammelse. Den beste behandlingen for å prøve å redde livet til disse pasientene er å lage ren, til og med hyperbar oksygeninnånding, å prøve å fortrenge jernforeningen med CO.

Referanser

1. Fox, s. Yo. (2006). Human Physiology 9. utgave (s. 501-502). McGraw-Hill Press, New York, USA.
2. Murray, r. K., Granner, d. K., Mayes, s. TIL., & Rodwell, V. W. (2014). Harpers illustrerte biokjemi. McGraw-Hill.
3. Rawn, J. D. (1998). Biokjemi (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (C) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, a. Panagiotopoulos, SP Perlepes, og. Manessi-Zouopa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert m. Berne, Matthew n. LEVY. (2001) Fysiologi. (3. utg.) Harcourt Editions, S.TIL.
5. West, J. B. (1991). Fysiologisk grunnlag for medisinsk praksis. Williams & Wilkins